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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 217l | ||||||
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タイトル | STRUCTURAL BASIS OF ALPHA-HELIX PROPENSITY AT TWO SITES IN T4 LYSOZYME | ||||||
![]() | T4 LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE(O-GLYCOSYL) | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Blaber, M. / Matthews, B.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of amino acid alpha helix propensity. 著者: Blaber, M. / Zhang, X.J. / Matthews, B.W. #1: ![]() タイトル: Control of Enzyme Activity by an Engineered Disulfide Bond 著者: Matsumura, M. / Matthews, B.W. #2: ![]() タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT ...SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT CONVENIENTLY BE REPRESENTED IN THE HELIX AND SHEET RECORDS BELOW. THESE ASPECTS INFLUENCE THE REPRESENTATION OF HELIX 6 AND STRAND 3 OF SHEET *S1*. THE PAPER J.MOL.BIOL., V. 118, P. 81, 1978 SHOULD BE CONSULTED FOR THESE SUBTLETIES. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 49.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 418.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 422.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. THIS ENTRY DOES NOT INCLUDE RESIDUES 163 AND 164. 2: SEO 900 IS BONDED TO ANOTHER SEO FROM A DIFFERENT ASYMMETRIC UNIT. 3: SEO 901 FORMS AN S-S LINKAGE TO SEO 902. | ||||||||
Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18670.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.49 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: unknown / pH: 6.7 詳細: S. Dao-pin, (1990) Proteins Struct. Funct. Gen., 7, 198. | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.151 / 最高解像度: 1.7 Å 詳細: RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. THIS ENTRY DOES NOT INCLUDE RESIDUES 163 AND 164. | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.7 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / Rfactor obs: 0.151 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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