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- PDB-1zun: Crystal Structure of a GTP-Regulated ATP Sulfurylase Heterodimer ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zun
タイトルCrystal Structure of a GTP-Regulated ATP Sulfurylase Heterodimer from Pseudomonas syringae
要素
  • Sulfate adenylyltransferase subunit 2
  • sulfate adenylate transferase, subunit 1/adenylylsulfate kinase
キーワードTRANSFERASE / beta barrel / switch domain / heterodimer / pyrophosphate / G protein / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / sulfur compound metabolic process / GTPase activity / GTP binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Sulphate adenylyltransferase, small subunit / Sulphate adenylyltransferase, large subunit / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, GTP-binding domain / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain II / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain III / Phosphoadenosine phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulfate reductase family / Adenylyl-sulfate kinase / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors ...Sulphate adenylyltransferase, small subunit / Sulphate adenylyltransferase, large subunit / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, GTP-binding domain / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain II / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain III / Phosphoadenosine phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulfate reductase family / Adenylyl-sulfate kinase / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / HUPs / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Sulfate adenylyltransferase subunit 2 / Sulfate adenylyltransferase subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas syringae (バクテリア)
Pseudomonas syringae pv. tomato str. DC3000 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mougous, J.D. / Lee, D.H. / Hubbard, S.C. / Schelle, M.W. / Vocadlo, D.J. / Berger, J.M. / Bertozzi, C.R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Molecular basis for g protein control of the prokaryotic ATP sulfurylase.
著者: Mougous, J.D. / Lee, D.H. / Hubbard, S.C. / Schelle, M.W. / Vocadlo, D.J. / Berger, J.M. / Bertozzi, C.R.
履歴
登録2005年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfate adenylyltransferase subunit 2
B: sulfate adenylate transferase, subunit 1/adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2326
ポリマ－86,2192
非ポリマー1,0144
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area25560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.072, 110.072, 171.002
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sulfate adenylyltransferase subunit 2 / Sulfate adenylate transferase / SAT / ATP-sulfurylase small subunit / ATP sulfurylase catalytic subunit (CysD)


分子量: 37913.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae (バクテリア)
遺伝子: cysD / プラスミド: pET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q87WW0, sulfate adenylyltransferase
#2: タンパク質 sulfate adenylate transferase, subunit 1/adenylylsulfate kinase / GTPase domain of ATP sulfurylase regulatory subunit (CysN)


分子量: 48304.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. tomato str. DC3000 (バクテリア)
生物種: Pseudomonas syringae group genomosp. 3 / 遺伝子: cysNC / プラスミド: pET21A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: GenBank: 28871567, UniProt: Q87WW1*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 91分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, tris hydrochloric acid, sodium acetate, guanosine diphosphate, 5'-adenyly-diphosphate-monothiophosphate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.110.9184, 0.9793
シンクロトロンALS 8.2.120.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月29日 / 詳細: MIRRORS
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111)MADMx-ray1
2SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.97931
30.97941
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 21160 / % possible obs: 0.154 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 55.835 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 16.07
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2.84 / Num. unique all: 4101 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 27.792 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 1.629 / ESU R Free: 0.373 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27617 1091 5.2 %RANDOM
Rwork0.22162 ---
obs0.22439 20020 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.103 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20.64 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----1.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4688 0 61 87 4836
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0224842
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0591.9746558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2855592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05623.687217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.28115833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3361535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2733
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.22202
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.23250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1580.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2451.52966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.46324775
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.57931938
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9814.51783
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 59 -
Rwork0.274 1432 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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