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- PDB-1zt2: Heterodimeric structure of the core primase. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zt2
タイトルHeterodimeric structure of the core primase.
要素
  • DNA primase large subunit
  • DNA primase small subunit
キーワードreplication / transferase / Heterodimeric complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase activity / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA-directed RNA polymerase complex / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Primase chain A, C-terminal domain / DNA primase large subunit PriL / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit ...Primase chain A, C-terminal domain / DNA primase large subunit PriL / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA primase small subunit PriS / DNA primase large subunit PriL
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Lao-Sirieix, S.H. / Nookala, R.K. / Roversi, P. / Bell, S.D. / Pellegrini, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structure of the heterodimeric core primase.
著者: Lao-Sirieix, S.H. / Nookala, R.K. / Roversi, P. / Bell, S.D. / Pellegrini, L.
履歴
登録2005年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
C: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
D: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,97845
ポリマ－125,1004
非ポリマー3,87741
水21612
1
A: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,63324
ポリマ－62,5502
非ポリマー2,08322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
2
C: DNA primase small subunit
D: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,34521
ポリマ－62,5502
非ポリマー1,79519
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-207 kcal/mol
Surface area27330 Å2
手法PISA
3
A: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子

C: DNA primase small subunit
D: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,97845
ポリマ－125,1004
非ポリマー3,87741
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_444-x-1/2,y-1/2,-z-1/21
Buried area10570 Å2
ΔGint-433 kcal/mol
Surface area54440 Å2
手法PISA
4
A: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子

C: DNA primase small subunit
D: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,97845
ポリマ－125,1004
非ポリマー3,87741
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area10890 Å2
ΔGint-434 kcal/mol
Surface area54120 Å2
手法PISA
5
B: DNA primase large subunit
ヘテロ分子

A: DNA primase small subunit
ヘテロ分子

C: DNA primase small subunit
D: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,97845
ポリマ－125,1004
非ポリマー3,87741
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation5_454-x-1/2,y+1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-429 kcal/mol
Surface area54650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)193.287, 193.287, 213.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細The biological assembly is a heterodimer of two chains. One heterodimer is formed by chains A and B, and another heterodimer is formed by chains C and D. There are therefore two copies of the biological assembly in the asimmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit


分子量: 37643.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: priA / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)
参照: UniProt: Q97Z83, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 DNA primase large subunit


分子量: 24906.250 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 1-212 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: priB / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)
参照: UniProt: Q9UWW1, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris hydrochloride, Ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.28242 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.33→39.12 Å / Num. all: 59500 / Num. obs: 59500 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12 % / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 3.33→3.47 Å / 冗長度: 12.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5825 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
BUSTER-TNT精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.33→39.12 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2994 5 %Random
Rwork0.236 ---
all0.236 59500 --
obs0.236 59500 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 89.922 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.33→39.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8590 0 197 12 8799
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.845
LS精密化 シェル解像度: 3.33→3.43 Å / Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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