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- PDB-1zp7: The structure of Bacillus subtilis RecU Holliday junction resolva... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zp7
タイトルThe structure of Bacillus subtilis RecU Holliday junction resolvase and its role in substrate selection and sequence specific cleavage.
要素Recombination protein U
キーワードDNA BINDING PROTEIN / recombination / DNA-binding protein / resolvase
機能・相同性
機能・相同性情報


crossover junction endodeoxyribonuclease / chromosome segregation / endonuclease activity / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Holliday junction resolvase RecU / Recombination protein U / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 - #10 / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 / tRNA endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Holliday junction resolvase RecU
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者McGregor, N. / Ayora, S. / Sedelnikova, S. / Carrasco, B. / Alonso, J.C. / Thaw, P. / Rafferty, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: The Structure of Bacillus subtilis RecU Holliday Junction Resolvase and Its Role in Substrate Selection and Sequence-Specific Cleavage.
著者: McGregor, N. / Ayora, S. / Sedelnikova, S. / Carrasco, B. / Alonso, J.C. / Thaw, P. / Rafferty, J.
履歴
登録2005年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Recombination protein U
B: Recombination protein U


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9902
ポリマ－47,9902
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area15520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.340, 74.340, 153.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Recombination protein U / Penicillin-binding protein-related factor A / PBP related factor A / RecU


分子量: 23995.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: pLysS / 参照: UniProt: P39792
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSRS PX14.110.97
21.54
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.971
21.541
反射解像度: 2.25→19.1 Å / Num. obs: 22690

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.25→19.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 6.712 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26943 1127 5 %RANDOM
Rwork0.21668 ---
obs0.21925 21485 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2538 0 0 163 2701
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.321.9433509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3365304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.38324.848132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.80515448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.308157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021979
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21777
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9341.51580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74222487
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8931173
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9714.51022
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.4 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 83 -
Rwork0.21 1544 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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