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- PDB-1zmu: Catalytic and ubiqutin-associated domains of MARK2/PAR-1: Wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zmu
タイトルCatalytic and ubiqutin-associated domains of MARK2/PAR-1: Wild type
要素MAP/Microtubule affinity regulating kinase 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / MARK / PAR-1 / KIN1 / UBA DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / microtubule bundle / basal cortex / regulation of neurofibrillary tangle assembly / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / tau-protein kinase / regulation of postsynapse organization / tau-protein kinase activity / regulation of axonogenesis / establishment of cell polarity ...establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / microtubule bundle / basal cortex / regulation of neurofibrillary tangle assembly / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / tau-protein kinase / regulation of postsynapse organization / tau-protein kinase activity / regulation of axonogenesis / establishment of cell polarity / axon development / regulation of cytoskeleton organization / lateral plasma membrane / regulation of microtubule cytoskeleton organization / actin filament / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-serine phosphorylation / tau protein binding / microtubule cytoskeleton organization / Wnt signaling pathway / neuron migration / protein autophosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / lipid binding / dendrite / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...: / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase MARK2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Panneerselvam, S. / Marx, A. / Mandelkow, E.-M. / Mandelkow, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure of the catalytic and ubiquitin-associated domains of the protein kinase MARK/Par-1.
著者: Panneerselvam, S. / Marx, A. / Mandelkow, E.M. / Mandelkow, E.
履歴
登録2005年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP/Microtubule affinity regulating kinase 2
B: MAP/Microtubule affinity regulating kinase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2952
ポリマ－75,2952
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.269, 120.269, 99.533
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRTYRTYRAA53 - 13116 - 94
21TYRTYRTYRTYRBB53 - 13116 - 94
12GLYGLYGLUGLUAA135 - 30998 - 272
22GLYGLYGLUGLUBB135 - 30998 - 272
13TYRTYRTYRTYRAA323 - 363286 - 326
23TYRTYRTYRTYRBB323 - 363286 - 326

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 MAP/Microtubule affinity regulating kinase 2 / E.C.2.7.1.37 / PAR-1 / Kin1 / serine/threonine kinase Emk / serine/threonine-protein kinase MARK2 / ELKL Motif Kinase / EMK1


分子量: 37647.430 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC AND UBIQUITIN-ASSOCIATED DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: MARK2 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21AI / 参照: UniProt: O08679, EC: 2.7.1.37

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, Ammonium Sulphate, BIS-TRIS, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8046 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8046 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.14 Å / Num. all: 18222 / Num. obs: 18222 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y8G

1y8g


解像度: 2.9→46.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 15.694 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.687 / ESU R Free: 0.414 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27006 942 5.2 %RANDOM
Rwork0.19541 ---
all0.19916 18222 --
obs0.19916 18222 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.182 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20.25 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4664 0 0 0 4664
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0224752
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0021.9826418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0715583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.15923.961207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.1315863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1451530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023513
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2580.22280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3340.23262
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3080.29
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1296tight positional0.070.05
2608tight positional0.060.05
3164tight positional0.080.05
1301loose positional0.425
2586loose positional0.415
3177loose positional0.565
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.976 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 80 -
Rwork0.335 1262 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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