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- PDB-1zbq: Crystal Structure Of Human 17-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zbq
タイトルCrystal Structure Of Human 17-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 4 In Complex With NAD
要素17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE / HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE / PEROXISOMAL BETA-OXIDATION / HUMAN / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity ...3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / fatty acid derivative biosynthetic process / alpha-linolenic acid metabolic process / very long-chain fatty acid metabolic process / unsaturated fatty acid biosynthetic process / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Sertoli cell development / enoyl-CoA hydratase activity / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / peroxisomal membrane / estrogen metabolic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / androgen metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / isomerase activity / Peroxisomal protein import / osteoblast differentiation / peroxisome / protein homodimerization activity / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #4290 / : / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / short chain dehydrogenase ...Helix Hairpins - #4290 / : / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / short chain dehydrogenase / HotDog domain superfamily / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Lukacik, P. / Shafqat, N. / Kavanagh, K. / Bray, J. / von Delft, F. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure Of Human 17-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 4 In Complex With NAD
著者: Lukacik, P. / Shafqat, N. / Kavanagh, K. / Bray, J. / von Delft, F. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Oppermann, U.
履歴
登録2005年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 2RESOLUTION. 2.71 ANGSTROMS

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
B: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
C: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
D: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
E: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
F: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,55312
ポリマ－213,5726
非ポリマー3,9816
水6,179343
1
A: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
B: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5184
ポリマ－71,1912
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11420 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area21670 Å2
手法PISA
2
C: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
D: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5184
ポリマ－71,1912
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11560 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
3
E: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
F: 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5184
ポリマ－71,1912
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11400 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area21400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.826, 50.771, 183.775
Angle α, β, γ (deg.)87.52, 87.07, 70.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 3 - 304 / Label seq-ID: 24 - 325

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
詳細The biological assembly is a dimer

-
要素

#1: タンパク質
17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4 / D-bifunctional protein / DBP / Peroxisomal multifunctional enzyme type 2 / MFE-2 / 17-beta-HSD 4 / ...D-bifunctional protein / DBP / Peroxisomal multifunctional enzyme type 2 / MFE-2 / 17-beta-HSD 4 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase


分子量: 35595.348 Da / 分子数: 6 / 断片: N-terminal SHORT CHAIN DEHYDROGENASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSD17B4, EDH17B4 / プラスミド: P11 (TORONTO) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51659, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 %
解説: The completeness of 2.99-2.71 shell was 93.7%. The overall data completeness range ( 50.57- 2.71 Ang ) is 95.8. The overall data completeness range ( 50.57- 2.19 Ang) is 76.2.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Lithium Sulphate monohydrate, 0.1M TRIS hydrochloride pH8.5, 30% w/v polyethylene glycol 4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月13日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50.574 Å / Num. all: 64535 / Num. obs: 64535 / % possible obs: 76.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / % possible all: 29.71

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1GZ6

1gz6


解像度: 2.19→50.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 12.192 / SU ML: 0.164 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.62 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ALTHOUGH DATA COMPLETENESS FELL OFF AFTER 2.71 A, THERE WAS SIGNIFICANT DATA THAT EXTENDED TO 2.19 A. THE FULL RESOLUTION RANGE EXTENDING TO ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ALTHOUGH DATA COMPLETENESS FELL OFF AFTER 2.71 A, THERE WAS SIGNIFICANT DATA THAT EXTENDED TO 2.19 A. THE FULL RESOLUTION RANGE EXTENDING TO 2.19 A WAS USED IN REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23568 3383 5 %RANDOM
Rwork0.18812 ---
obs0.1905 64535 76.23 %-
all-64535 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.79 Å2-0.03 Å24.08 Å2
2--1.35 Å2-1.71 Å2
3----4.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→50.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13513 0 264 343 14120
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02114119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3471.96519174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.00651824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.11823.231588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.561152242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.35415118
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.22144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210658
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.26476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.29623
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4511.59209
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.746214201
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.40935706
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1894.54965
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1200tight positional0.040.05
2B1200tight positional0.040.05
3C1200tight positional0.050.05
4D1200tight positional0.040.05
5E1200tight positional0.040.05
6F1200tight positional0.040.05
1A943medium positional0.320.5
2B943medium positional0.310.5
3C943medium positional0.290.5
4D943medium positional0.30.5
5E943medium positional0.360.5
6F943medium positional0.320.5
1A1200tight thermal0.10.5
2B1200tight thermal0.10.5
3C1200tight thermal0.10.5
4D1200tight thermal0.110.5
5E1200tight thermal0.090.5
6F1200tight thermal0.090.5
1A943medium thermal0.632
2B943medium thermal0.682
3C943medium thermal0.682
4D943medium thermal0.712
5E943medium thermal0.62
6F943medium thermal0.572
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 82 -
Rwork0.29 1863 -
obs--29.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8301-0.1422-0.36091.53031.11433.4065-0.00070.1027-0.0454-0.11640.0596-0.0717-0.0684-0.0543-0.0588-0.27920.0077-0.0298-0.15320.0205-0.080325.618914.2604-43.7028
21.0338-0.3126-0.57681.84791.28763.01670.0591-0.07730.05750.14240.0098-0.0272-0.0949-0.028-0.0689-0.25180.0225-0.0662-0.16210.0338-0.100121.65622.5209-25.3915
30.9418-0.3923-0.69361.45040.94533.18460.06750.04850.0438-0.21360.0557-0.05910.05370.1857-0.1232-0.16290.0223-0.068-0.20430.0426-0.096.538327.0339-105.1275
40.8695-0.2981-0.44881.3890.8013.68430.0599-0.07510.06770.0590.0350.0649-0.02380.077-0.095-0.2309-0.0106-0.034-0.22960.0375-0.08390.751833.5057-86.6945
51.1075-0.0844-0.02491.56920.2284.39970.11650.0973-0.183-0.15360.18780.00750.5749-0.2612-0.3043-0.1150.0128-0.1207-0.13420.0517-0.044431.1652-6.774917.9199
61.4042-0.0973-0.56791.4904-0.01554.61250.0643-0.06340.00540.180.24810.1958-0.0599-0.744-0.3124-0.1890.0819-0.0495-0.01980.1327-0.058424.61512.36534.7547
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 30424 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 30424 - 325
3X-RAY DIFFRACTION3CC3 - 30424 - 325
4X-RAY DIFFRACTION4DD3 - 30424 - 325
5X-RAY DIFFRACTION5EE3 - 30424 - 325
6X-RAY DIFFRACTION6FF3 - 30424 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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