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万見
- PDB-1ysm: NMR Structure of N-terminal domain (Residues 1-77) of Siah-Intera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ysm
タイトルNMR Structure of N-terminal domain (Residues 1-77) of Siah-Interacting Protein.
要素Calcyclin-binding protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / helix-turn-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex / S100 protein binding / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / tubulin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / molecular adaptor activity / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / UVR domain / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A ...Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / UVR domain / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcyclin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / Torsion Angle Dynamics Simulated Annealing Restrained Molecular Dynamics
データ登録者Bhattacharya, S. / Lee, Y.T. / Michowski, W. / Jastrzebska, B. / Filipek, A. / Kuznicki, J. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: The Modular Structure of SIP Facilitates Its Role in Stabilizing Multiprotein Assemblies.
著者: Bhattacharya, S. / Lee, Y.T. / Michowski, W. / Jastrzebska, B. / Filipek, A. / Kuznicki, J. / Chazin, W.J.
履歴
登録2005年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcyclin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7871
ポリマ－8,7871
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with favorable non-bond energy, least restraint violations and lowest energy
代表モデルモデル #2closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Calcyclin-binding protein / CacyBP / Siah-interacting protein / SIP


分子量: 8787.200 Da / 分子数: 1 / 断片: N-Terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cacybp, Sip / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9CXW3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-separated NOESY
1243D 13C-separated NOESY
1314D 13C/15N-separated NOESY
1444D 13C-separated NOESY
152HNHA
162HNHB
1743D-HACAHB-COSY
NMR実験の詳細Text: Stereospecific methyl group assignments were made with 10% 13C-enriched SIP(1-77) sample.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM 15N/13C-enriched SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl90% H2O/10% D2O
21 mM 15N-enriched SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl90% H2O/10% D2O
31 mM U-SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl90% H2O/10% D2O
41 mM 13C-enriched SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl100% D2O
51 mM 10% 13C-enriched SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl100% D2O
61 mM U-SIP(1-77), 20 mM NaPi, 50 mM NaCl100% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM NaPi, 50 mM NaCl / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3Brukercollection
Felix2000Accelrys解析
SANE1Duggan, B. M.データ解析
DYANA1.5Guntert, P.構造決定
Amber7Pearlman, D. A.精密化
精密化手法: Torsion Angle Dynamics Simulated Annealing Restrained Molecular Dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy, least restraint violations and lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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