登録情報 データベース : PDB / ID : 1ysl 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Crystal structure of HMG-CoA synthase from Enterococcus faecalis with AcetoAcetyl-CoA ligand. 要素(HMG-CoA synthase) x 2 詳細 キーワード LYASE / Thiolase family / CoEnzymeA機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
hydroxymethylglutaryl-CoA synthase / hydroxymethylglutaryl-CoA synthase activity / farnesyl diphosphate biosynthetic process, mevalonate pathway / acetyl-CoA metabolic process / ergosterol biosynthetic process 類似検索 - 分子機能 Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase, prokaryotic / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase, N-terminal / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase, C-terminal domain / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase N terminal / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase C terminal / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 ACETOACETIC ACID / COENZYME A / : / Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase 類似検索 - 構成要素生物種 Enterococcus faecalis (乳酸球菌)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.9 Å 詳細データ登録者 Steussy, C.N. / Vartia, A.A. / Burgner II, J.W. / Sutherlin, A. / Rodwell, V.W. / Stauffacher, C.V. 引用ジャーナル : Biochemistry / 年 : 2005タイトル : X-ray Crystal Structures of HMG-CoA Synthase from Enterococcus faecalis and a Complex with Its Second Substrate/Inhibitor Acetoacetyl-CoA.著者 : Steussy, C.N. / Vartia, A.A. / Burgner II, J.W. / Sutherlin, A. / Rodwell, V.W. / Stauffacher, C.V. 履歴 登録 2005年2月8日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2005年11月8日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年4月30日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Non-polymer description / Version format compliance改定 1.3 2011年11月16日 Group : Atomic model改定 1.4 2023年8月23日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_poly_seq_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
すべて表示 表示を減らす Remark 400 COMPOUND THE ACETOACETYL MOLECULE, AAE IS COVALENTLY ATTACHED TO CYSTEINE B111 WITH 50% OCCUPANCY. ... COMPOUND THE ACETOACETYL MOLECULE, AAE IS COVALENTLY ATTACHED TO CYSTEINE B111 WITH 50% OCCUPANCY. THE REMAINING PORTION OF CYSTEINE B111 IS OXIDIZED TO SULFONATE (CSD). CYSTEINE A 111 IS ENTIRELY OXIDIZED (CSD).