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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yrg
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF RNA1P: A NEW FOLD FOR A GTPASE-ACTIVATING PROTEIN
要素GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO
キーワードTRANSCRIPTION / GTPASE-ACTIVATING PROTEIN / GAP / RNA1P / RANGAP / LRR / LEUCINE-RICH REPEAT PROTEIN / TWINNING / HEMIHEDRAL TWINNING / MEROHEDRAL TWINNING / MEROHEDRY
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of nuclear envelope proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / protein export from nucleus / nuclear periphery / GTPase activator activity / small GTPase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Renault, L. / Vetter, I.R. / Drell, T. / Wittinghofer, A. / Becker, J.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / : 1999
タイトル: The crystal structure of rna1p: a new fold for a GTPase-activating protein.
著者: Hillig, R.C. / Renault, L. / Vetter, I.R. / Drell 4th, T. / Wittinghofer, A. / Becker, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1995
タイトル: RNA1 encodes a GTPase-activating protein specific for Gsp1p, the Ran/TC4 homologue of Saccharomyces cerevisiae.
著者: Becker, J. / Melchior, F. / Gerke, V. / Bischoff, F.R. / Ponstingl, H. / Wittinghofer, A.
#2: ジャーナル: Mol.Biol.Cell / : 1993
タイトル: A functional homologue of the RNA1 gene product in Schizosaccharomyces pombe: purification, biochemical characterization, and identification of a leucine-rich repeat motif.
著者: Melchior, F. / Weber, K. / Gerke, V.
履歴
登録1999年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52020年1月22日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation_author.name
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO
B: GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2832
ポリマ-86,2832
非ポリマー00
37821
1
A: GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1411
ポリマ-43,1411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1411
ポリマ-43,1411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.530, 175.530, 55.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Cell settingtetragonal
Space group name H-MI41
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99602, 0.08914, 0.00232), (0.08915, 0.99601, 0.0046), (-0.0019, 0.00479, -0.99999)
ベクター: 75.57918, -3.78333, 47.4025)

-
要素

#1: タンパク質 GTPASE-ACTIVATING PROTEIN RNA1_SCHPO / RNA1P / RANGAP / GTPASE-ACTIVATING PROTEIN FOR SPI1 / THE S.POMBE ORTHOLOGUE OF RAN


分子量: 43141.461 Da / 分子数: 2 / 変異: SER2ALA / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
解説: SELENOMETHIONINE MUTANT EXPRESSED IN E.COLI B834 / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P41391
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細THE ELEVEN LEUCINE-RICH REPEATS (LRR) OF S.POMBE RNA1P: LRR1(2-32), LRR2(33-60), LRR3(61-94), ...THE ELEVEN LEUCINE-RICH REPEATS (LRR) OF S.POMBE RNA1P: LRR1(2-32), LRR2(33-60), LRR3(61-94), LRR4(95-122), LRR5 (123-159), LRR6(160-187), LRR7(188-216), LRR8(217-244), LRR9(245-274),LRR10(275-303),LRR11(304-333).
配列の詳細MET1 CLEAVED OFF; MUTATION SER2ALA DUE TO EXPRESSION SYSTEM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
解説: DATA SHOWED HEMIHEDRAL TWINNING. INTENSITIES WERE DE-TEWINNED FOR STRUCTURE DETERMINATION
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: HANGING DROPS MADE FROM 2-4 MICROLITER OF PROTEIN SOLUTION (25 MG/ML RNA1P IN 0.02 M TRIS-HCL, 0.002 M DTE, PH 7.5) AND THE SAME VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION (21-24% PEG 2000 MME, 0.1 M TRIS- ...詳細: HANGING DROPS MADE FROM 2-4 MICROLITER OF PROTEIN SOLUTION (25 MG/ML RNA1P IN 0.02 M TRIS-HCL, 0.002 M DTE, PH 7.5) AND THE SAME VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION (21-24% PEG 2000 MME, 0.1 M TRIS-HCL, 0.2 M LI2SO4, 0.02 M MGCL2, PH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
121-24 %PEG2000 MME1reservoir
2100 mMTris-HCl1reservoir
3200 mM1reservoirLi2SO4
420 mM1reservoirMgCl2
525 mg/mlprotain1drop
620 mMTris-HCl1drop
72 mMDTE1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.946
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→20 Å / Num. obs: 24708 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rsym value: 8.4 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.64→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 19.6 / % possible all: 58.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 58.9 % / Rmerge(I) obs: 0.196

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.66→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 2684368.83 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT TARGET: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1215 5.1 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs-23730 96.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 19.03 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.52 Å20 Å20 Å2
2--3.52 Å20 Å2
3----7.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.36 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5380 0 0 21 5401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 175 5 %
Rwork0.299 3353 -
obs--86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.373 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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