[日本語] English
万見
- PDB-1ylf: X-ray crystal structure of BC1842 protein from Bacillus cereus, a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ylf
タイトルX-ray crystal structure of BC1842 protein from Bacillus cereus, a member of the Rrf2 family of putative transcription regulators.
要素RRF2 family protein
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / structural genomics / RRF2 family / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator Rrf2 / Iron-dependent Transcriptional regulator / Rrf2-type HTH domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RRF2 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus ATCC 14579 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Wu, R. / Moy, S. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: X-ray crystal structure of BC1842 protein from Bacillus cereus, a member of the Rrf2 family of putative transcription regulators.
著者: Osipiuk, J. / Wu, R. / Moy, S. / Collart, F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2005年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). THE AUTHORS STATE THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RRF2 family protein
B: RRF2 family protein
C: RRF2 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7798
ポリマ－50,6023
非ポリマー1775
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: RRF2 family protein
B: RRF2 family protein
C: RRF2 family protein
ヘテロ分子

A: RRF2 family protein
B: RRF2 family protein
C: RRF2 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,55916
ポリマ－101,2046
非ポリマー35510
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area12960 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area34370 Å2
手法PISA
3
A: RRF2 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9032
ポリマ－16,8671
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
B: RRF2 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9744
ポリマ－16,8671
非ポリマー1063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
C: RRF2 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9032
ポリマ－16,8671
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.080, 73.080, 157.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 RRF2 family protein


分子量: 16867.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus ATCC 14579 (バクテリア)
生物種: Bacillus cereus / 株: ATCC 14579 / DSM 31 / 遺伝子: BC1842 / プラスミド: pMCSG7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q81EX1
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Na Cl, 25% PEG 3350, Tris_Cl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月22日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 17581 / Num. obs: 17282 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rsym value: 0.068 / Χ2: 1.761 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique all: 1190 / Rsym value: 0.469 / Χ2: 0.875 / % possible all: 83.6

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
CNS位相決定
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.401データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / SU B: 12.057 / SU ML: 0.133 / SU R Cruickshank DPI: 0.364 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ALL DATA WERE USED IN FINAL ROUND OF REFINEMENT. R-FACTOR-ALL CORRESPONDS TO DEPOSITED FILE. R- FACTORS, R-WORK AND R-FREE, ARE TAKEN FROM SECOND TO LAST ROUND OF REFINEMENT WHICH USED TEST DATA SET
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1564 -random
Rwork0.217 ---
all0.216 17222 --
obs0.216 17222 98.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.119 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å2-0.29 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3---0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2723 0 5 40 2768
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01627550.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.47437271.97
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7743475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.22211125.315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.20350215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4771115
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0924610.2
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.00519720.02
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.23612050.2
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.31619530.2
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.14840.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2261090.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.24360.2
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.90117941.5
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51528362
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.59610523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8268914.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 85 -
Rwork0.274 1016 -
obs-1016 83.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.52720.84090.3085.218-1.13172.39970.2360.089-0.2610.0436-0.16660.19690.0726-0.1203-0.0694-0.1140.0236-0.0488-0.0365-0.0529-0.077133.467416.34847.4527
25.74210.9351.05612.94010.96434.0547-0.0552-0.36930.01190.06460.012-0.1109-0.05890.20420.0432-0.1760.01240.0291-0.0088-0.0019-0.063953.858553.95693.6232
32.14140.0522-1.07592.11331.83397.75260.21740.05360.1954-0.18190.0389-0.0205-0.3141-0.0928-0.2563-0.05190.04540.1175-0.0954-0.0301-0.074128.950538.9339-30.8128
42.9352-1.68272.58491.0017-1.35422.71620.09570.044-0.2819-0.07320.01580.05030.21360.0582-0.1115-0.02350.01870.01820.0230.002-0.054124.49632.5644-0.0517
53.60373.2535-4.26765.2345-5.08545.7257-0.0991-0.0018-0.1040.14230.0556-0.288-0.0095-0.02170.0435-0.07660.0210.0084-0.0012-0.0406-0.076533.725743.42359.053
61.14530.14260.72619.84996.18385.5487-0.14050.10780.0143-0.39220.04890.0698-0.0683-0.05650.0917-0.07420.05740.03390.02940.0081-0.032327.391246.2664-11.4775
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA5 - 868 - 89
22BB7 - 8610 - 89
33CC6 - 869 - 89
44AA105 - 142108 - 145
55BB103 - 140106 - 143
66CC106 - 143109 - 146

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る