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- PDB-1yi6: C-term tail segment of human tyrosine kinase (258-533) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yi6
タイトルC-term tail segment of human tyrosine kinase (258-533)
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードTRANSFERASE / SRC / TYROSINE KINASE / PHOSPHORYLATION / REGULATION / SH2 / SH3
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / negative regulation of telomere maintenance / ERBB2 signaling pathway ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / negative regulation of telomere maintenance / ERBB2 signaling pathway / Regulation of gap junction activity / positive regulation of protein processing / positive regulation of integrin activation / negative regulation of focal adhesion assembly / BMP receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / Netrin mediated repulsion signals / negative regulation of neutrophil activation / focal adhesion assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / connexin binding / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / cellular response to fluid shear stress / signal complex assembly / regulation of vascular permeability / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / podosome / Co-stimulation by CD28 / EPH-Ephrin signaling / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / regulation of bone resorption / Ephrin signaling / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of mitochondrial depolarization / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / leukocyte migration / Regulation of KIT signaling / Signaling by ALK / cellular response to peptide hormone stimulus / phospholipase activator activity / regulation of early endosome to late endosome transport / canonical glycolysis / EPHA-mediated growth cone collapse / GP1b-IX-V activation signalling / Co-inhibition by CTLA4 / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / interleukin-6-mediated signaling pathway / Receptor Mediated Mitophagy / oogenesis / stress fiber assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / uterus development / forebrain development / PECAM1 interactions / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of cell-cell adhesion / RHOU GTPase cycle / Recycling pathway of L1 / regulation of heart rate by cardiac conduction / progesterone receptor signaling pathway / RET signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of anoikis / protein tyrosine kinase activator activity / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Long-term potentiation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / bone resorption / negative regulation of hippo signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor binding / phospholipase binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / p38MAPK events / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 / Integrin signaling / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of TORC1 signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / NCAM signaling for neurite out-growth
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fleury, D. / Sarubbi, E. / Courjaud, A. / Guitton, J.D. / Ducruix, A.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of the unphosphorylated C-terminal tail segment of the SRC kinase and its role in SRC activity regulation
著者: Fleury, D. / Sarubbi, E. / Courjaud, A. / Guitton, J.D. / Ducruix, A.
履歴
登録2005年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6332
ポリマ－63,6332
非ポリマー00
水9,638535
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8161
ポリマ－31,8161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8161
ポリマ－31,8161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.985, 63.421, 76.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / p60-Src / c-Src / PROTEIN TYROSINE KINASE


分子量: 31816.316 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 258-533 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P12931, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 6000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年9月21日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.97 Å / Num. all: 39386 / Num. obs: 37400 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 3910 / Rsym value: 0.205 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2src

2src


解像度: 2→19 Å / σ(F): 1 / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1959 5 %random
Rwork0.216 ---
all0.226 39359 --
obs0.216 37399 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4460 0 0 535 4995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.140.2973500.234660596
2.14-2.320.2643450.215663796
2.32-2.590.2513460.216667298
2.59-3.050.2413670.2236724100
3.05-4.260.2333430.26816100
4.26-190.2482080.231394590

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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