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- PDB-1ydx: Crystal structure of Type-I restriction-modification system S sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ydx
タイトルCrystal structure of Type-I restriction-modification system S subunit from M. genitalium
要素type I restriction enzyme specificity protein MG438
キーワードDNA BINDING PROTEIN / TYPE-I HSDS
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA restriction-modification system / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Bipartite methylase S protein / : / DNA methylase specificity domains / Adenine-n6-DNA-methyltransferase TaqI; Chain A, domain 2 / Type I restriction modification DNA specificity domain superfamily / Type I restriction modification DNA specificity domain / Type I restriction modification DNA specificity domain / Helix Hairpins / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle ...Bipartite methylase S protein / : / DNA methylase specificity domains / Adenine-n6-DNA-methyltransferase TaqI; Chain A, domain 2 / Type I restriction modification DNA specificity domain superfamily / Type I restriction modification DNA specificity domain / Type I restriction modification DNA specificity domain / Helix Hairpins / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative type I specificity subunit S.MgeORF438P
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma genitalium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Machado, B. / Quijada, O. / Pinol, J. / Fita, I. / Querol, E. / Carpena, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of a Putative Type I Restriction-Modification S Subunit from Mycoplasma genitalium
著者: Calisto, B.M. / Pich, O.Q. / Pinol, J. / Fita, I. / Querol, E. / Carpena, X.
履歴
登録2004年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: type I restriction enzyme specificity protein MG438
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3483
ポリマ－47,2771
非ポリマー712
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.601, 76.601, 174.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 type I restriction enzyme specificity protein MG438 / Type I restriction-modification system specificity subunit / S protein / S.MgeORF438P


分子量: 47276.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma genitalium (バクテリア)
プラスミド: pET19b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q49434
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.73 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97935, 0.97950, 0.97565, 0.97930
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979351
20.97951
30.975651
40.97931
反射解像度: 2.2→38 Å / Num. all: 30905 / Num. obs: 30905 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 4409 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0005 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 13.703 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23126 1385 5.1 %RANDOM
Rwork0.19699 ---
all0.1988 29276 --
obs0.1988 25685 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.815 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å2-0.77 Å20 Å2
2--1.55 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3032 0 2 129 3163
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5411.9754158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3375371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32625.034147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.04615588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0051513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21206
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22046
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8171.51937
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27922994
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.29231338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4134.51164
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 95 -
Rwork0.246 1842 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6829-0.1692-1.70312.444-0.39582.87570.03630.14880.0779-0.0762-0.06850.3187-0.022-0.18860.0322-0.24160.01770.0157-0.269-0.0130.08078.83260.711-1.484
21.38273.543-4.483814.4556-16.881520.4725-0.14050.1757-0.0269-0.41810.70070.38180.6712-1.1455-0.5601-0.1821-0.0580.0125-0.1518-0.00210.070818.73640.6288.806
34.78341.69450.25363.3884-0.14966.63750.007100.2351-0.10270.07230.0048-0.61230.4368-0.0794-0.1119-0.06310.028-0.14520.0830.162127.03736.56133.914
40.14781.0373-0.884514.7493-11.21078.6444-0.0845-0.1156-0.1146-0.1892-0.1041-0.35550.40370.03490.1886-0.13310.0180.0231-0.1355-0.04860.114125.97840.05114.815
538.7972-7.3093-22.085815.878323.126348.7431-1.5062-3.00891.49811.03470.89820.35380.33491.81140.6080.09270.01690.14810.071-0.03710.373524.14971.6781.264
60.3620.0368-0.02620.4775-0.35910.39610.0333-0.11860.00960.0652-0.0270.0718-0.0170.0031-0.0064-0.1308-0.01630.037-0.145-0.00420.157218.17152.7438.527
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 14224 - 165
2X-RAY DIFFRACTION2AA143 - 183166 - 206
3X-RAY DIFFRACTION3AA184 - 329207 - 352
4X-RAY DIFFRACTION4AA330 - 370353 - 393
5X-RAY DIFFRACTION5AA371 - 374394 - 397
6X-RAY DIFFRACTION6AD386 - 5141 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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