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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1yao | ||||||
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タイトル | CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRIC STUDIES AND X-RAY STRUCTURAL ANALYSIS OF THE FIVE ISOLEUCINE TO VALINE MUTANTS | ||||||
![]() | LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Yamagata, Y. / Kaneda, H. / Fujii, S. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Contribution of hydrophobic residues to the stability of human lysozyme: calorimetric studies and X-ray structural analysis of the five isoleucine to valine mutants. 著者: Takano, K. / Ogasahara, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. #1: ![]() タイトル: Role of Proline Residues in Human Lysozyme Stability: A Scanning Calorimetric Study Combined with X-Ray Structure Analysis of Proline Mutants 著者: Herning, T. / Yutani, K. / Inaka, K. / Kuroki, R. / Matsushima, M. / Kikuchi, M. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET SHEET SHEET_ID: A; DETERMINATION METHOD: DSSP. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 50.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 39.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 360.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 360.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14706.666 Da / 分子数: 1 / 変異: I56V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子 (発現宿主): HUMAN LYSOZYME WITH ILE 56 REPLACED BY VAL 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-NA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | TURN DSSP |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.82 % | ||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS Crystal-ID: 1
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 Å |
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検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | Num. obs: 15567 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.19 % / Rmerge(I) obs: 0.057 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.58 Å / Num. measured all: 49674 / Rmerge(I) obs: 0.057 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 3 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |