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万見
- PDB-1ya9: Crystal Structure of the 22kDa N-Terminal Fragment of Mouse Apoli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ya9
タイトルCrystal Structure of the 22kDa N-Terminal Fragment of Mouse Apolipoprotein E
要素Apolipoprotein E
キーワードLIPID TRANSPORT / Apolipoprotein E / LDL receptor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of plasma lipoprotein particle levels / Chylomicron clearance / Chylomicron assembly / Chylomicron remodeling / HDL remodeling / Scavenging by Class A Receptors / Retinoid metabolism and transport / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / lipid transport involved in lipid storage ...regulation of plasma lipoprotein particle levels / Chylomicron clearance / Chylomicron assembly / Chylomicron remodeling / HDL remodeling / Scavenging by Class A Receptors / Retinoid metabolism and transport / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / negative regulation of triglyceride metabolic process / maintenance of location in cell / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of lipoprotein transport / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / artery development / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / response to caloric restriction / cellular response to lipoprotein particle stimulus / very-low-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / high-density lipoprotein particle remodeling / melanosome organization / positive regulation of cholesterol metabolic process / multivesicular body, internal vesicle / regulation of behavioral fear response / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / host-mediated activation of viral process / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / heparan sulfate proteoglycan binding / low-density lipoprotein particle remodeling / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / circulatory system development / regulation of Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / cholesterol efflux / artery morphogenesis / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of innate immune response / virion assembly / regulation of synapse organization / positive regulation of dendritic spine development / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to dietary excess / antioxidant activity / lipid homeostasis / negative regulation of amyloid-beta formation / lipoprotein particle binding / locomotory exploration behavior / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of endocytosis / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / long-term memory / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / long-chain fatty acid transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / cholesterol metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / extracellular matrix / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / lipid metabolic process / negative regulation of inflammatory response / tau protein binding / vasodilation
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Peters-Libeu, C.A. / Rutenber, E. / Newhouse, Y. / Hatters, D.M. / Weisgraber, K.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Engineering conformational destabilization into mouse apolipoprotein E. A model for a unique property of human apolipoprotein E4
著者: Hatters, D.M. / Peters-Libeu, C.A. / Weisgraber, K.H.
履歴
登録2004年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0531
ポリマ－21,0531
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.034, 49.233, 112.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 21052.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Apoe / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
キーワード: 22kDa N-Terminal Fragment of Mouse Apolipoprotein E, (residue 20-200, SWS)
参照: UniProt: P08226
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.4 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.09→20 Å / Num. all: 10097 / Num. obs: 9944 / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.09→2.13 Å / % possible all: 87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→18.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.832 / Rfactor Rfree error: 0.01 / SU B: 6.261 / SU ML: 0.171 / Data cutoff high absF: 1263371.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.285 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 512 5.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 9944 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.1753 Å2 / ksol: 0.352492 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.99 Å20 Å20 Å2
2---2.75 Å20 Å2
3---4.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→18.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1365 0 0 83 1448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.37
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.066 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 20 4.9 %
Rwork0.229 391 -
obs--22 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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