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万見
- PDB-1y9b: Structure of Conserved Putative Transcriptional Factor from Vibri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y9b
タイトルStructure of Conserved Putative Transcriptional Factor from Vibrio cholerae O1 biovar eltor str. N16961
要素conserved hypothetical protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / MCSG / Vibrio cholerae / conserved hypothetical protein / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
VCA0319-like / Single helix bin / Vibrio phage ICP1, Orf50 / Antitoxin TacA 1-like / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Met repressor-like / Arc Repressor Mutant / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...VCA0319-like / Single helix bin / Vibrio phage ICP1, Orf50 / Antitoxin TacA 1-like / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Met repressor-like / Arc Repressor Mutant / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DUF1778 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae O1 biovar eltor (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Binkowski, T.A. / Hatzos, C. / Quartey, P. / Moy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conserverd hypothetical protein from Vibrio cholerae O1 biovar eltor str. N16961
著者: Binkowski, T.A. / Hatzos, C. / Quartey, P. / Moy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2004年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein
B: conserved hypothetical protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5762
ポリマ－19,5762
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
2
A: conserved hypothetical protein

A: conserved hypothetical protein

B: conserved hypothetical protein

B: conserved hypothetical protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1524
ポリマ－39,1524
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_656-x+1,-y,z+11
Buried area3580 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area25700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.220, 72.732, 48.469
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein


分子量: 9787.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae O1 biovar eltor (コレラ菌)
生物種: Vibrio cholerae / 株: N16961 / 遺伝子: VCA0319 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9K2J6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.1M Sodium malonate, 0.1M Hepes, 0.5% w/v jeffamine ED-2001, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97944 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月11日 / 詳細: sagitally focused SI(111)
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→48.97 Å / Num. all: 22383 / Num. obs: 12046 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→48.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.828 / SU B: 15.305 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28598 587 4.9 %RANDOM
Rwork0.22453 ---
all0.22747 22383 --
obs0.22747 11459 97.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.747 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1178 0 0 123 1301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.461.9951609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6445159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.06326.88945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.68915228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.506156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02836
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2790.2856
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2340.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4631.5820
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59321273
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8693398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9614.5335
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.503 35 -
Rwork0.358 819 -
obs--97.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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