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- PDB-1y56: Crystal structure of L-proline dehydrogenase from P.horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y56
タイトルCrystal structure of L-proline dehydrogenase from P.horikoshii
要素
  • hypothetical protein PH1363
  • sarcosine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
2Fe-2S iron-sulphur cluster binding domain, sarcosine oxidase, alpha subunit, N-terminal domain / BFD-like [2Fe-2S]-binding domain / BFD-like [2Fe-2S]-binding domain superfamily / SoxA, A3 domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain, N-terminal / Sarcosine oxidase A3 domain / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 ...2Fe-2S iron-sulphur cluster binding domain, sarcosine oxidase, alpha subunit, N-terminal domain / BFD-like [2Fe-2S]-binding domain / BFD-like [2Fe-2S]-binding domain superfamily / SoxA, A3 domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain, N-terminal / Sarcosine oxidase A3 domain / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Arc Repressor Mutant, subunit A / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Uncharacterized protein / 382aa long hypothetical sarcosine oxidase / 382aa long hypothetical sarcosine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Tsuge, H. / Kawakami, R. / Sakuraba, H. / Ago, H. / Miyano, M. / Aki, K. / Katunuma, N. / Ohshima, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a novel FAD-, FMN-, and ATP-containing L-proline dehydrogenase complex from Pyrococcus horikoshii
著者: Tsuge, H. / Kawakami, R. / Sakuraba, H. / Ago, H. / Miyano, M. / Aki, K. / Katunuma, N. / Ohshima, T.
履歴
登録2004年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein PH1363
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5349
ポリマ－98,3762
非ポリマー2,1587
水3,711206
1
A: hypothetical protein PH1363
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子

A: hypothetical protein PH1363
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子

A: hypothetical protein PH1363
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子

A: hypothetical protein PH1363
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)402,13636
ポリマ－393,5058
非ポリマー8,63128
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+2/31
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8260 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area31510 Å2
手法PISA
3
A: hypothetical protein PH1363
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9766
ポリマ－55,6391
非ポリマー1,3375
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
B: sarcosine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5583
ポリマ－42,7371
非ポリマー8212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)172.219, 172.219, 175.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
詳細The biological assembly is a octamer generated by tetramer of hetero-dimer

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 hypothetical protein PH1363 / L-proline dehydrogenase alpha subunit


分子量: 55639.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus RIL(DE3) / 参照: UniProt: O59088, EC: 1.5.99.8
#2: タンパク質 sarcosine oxidase / L-proline dehydrogenase beta subunit


分子量: 42737.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus RIL(DE3) / 参照: UniProt: Q5R1N3, UniProt: O59089*PLUS, EC: 1.5.99.8

-
非ポリマー , 8種, 213分子

#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 10.5
詳細: CAPS, NaH2PO4, K2HPO4, Li2SO4, pH 10.5, EVAPORATION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月4日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.41 Å / Num. all: 38014 / Num. obs: 37913 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / % possible all: 93.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.86→19.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 11.745 / SU ML: 0.222 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.908 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22557 1655 5.1 %RANDOM
Rwork0.1817 ---
obs0.18396 31021 100 %-
all-38014 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.08 Å21.04 Å20 Å2
2--2.08 Å20 Å2
3----3.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→19.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6805 0 136 206 7147
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227089
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.270.025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5641.9959597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg21.127310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.1375855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.48123.916309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.509151256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8021546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0920.025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.23645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.5020.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.24806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.3180.27
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2352
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2560.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7111.54326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1151.55
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92126854
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.39633270
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3624.52743
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.864→2.936 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 95 -
Rwork0.239 1846 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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