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- PDB-1y4w: Crystal structure of exo-inulinase from Aspergillus awamori in sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y4w
タイトルCrystal structure of exo-inulinase from Aspergillus awamori in spacegroup P21
要素exo-inulinase
キーワードHYDROLASE / Exo-inulinase / Aspergillus awamori / Glycoside hydrolase family 32 / Crystallographic structure / native structure
機能・相同性
機能・相同性情報


fructan beta-fructosidase / fructan beta-fructosidase activity / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / polysaccharide catabolic process / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Exo-inulinase; domain 1 / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 ...Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Exo-inulinase; domain 1 / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Extracellular exo-inulinase inuE
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus awamori (カビ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Nagem, R.A.P. / Rojas, A.L. / Golubev, A.M. / Korneeva, O.S. / Eneyskaya, E.V. / Kulminskaya, A.A. / Neustroev, K.N. / Polikarpov, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of exo-inulinase from Aspergillus awamori: the enzyme fold and structural determinants of substrate recognition
著者: Nagem, R.A.P. / Rojas, A.L. / Golubev, A.M. / Korneeva, O.S. / Eneyskaya, E.V. / Kulminskaya, A.A. / Neustroev, K.N. / Polikarpov, I.
#1: ジャーナル: BIOCHEM.J. / 年: 2002
タイトル: Purification, characterization, gene cloning and preliminary X-ray data of the exo-inulinase from Aspergillus awamori
著者: Arand, M. / Golubev, A.M. / Neto, J.R. / Polikarpov, I. / Wattiez, R. / Korneeva, O.S. / Eneyskaya, E.V. / Kulminskaya, A.A. / Shabalin, K.A. / Shishliannikov, S.M. / Chepurnaya, O.V. / Neustroev, K.N.
履歴
登録2004年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: exo-inulinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4617
ポリマ－57,1891
非ポリマー1,2726
水16,592921
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.954, 94.029, 67.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a monomer generated from the structure in the asymmetric unit by the identity operation.

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要素

#1: タンパク質 exo-inulinase


分子量: 57188.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Aspergillus awamori (カビ) / 株: 2250
参照: GenBank: 14787237, UniProt: Q96TU3*PLUS, fructan beta-fructosidase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 921 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 15% PEG3350, 1mM sodium cacodylate, 20-100mM sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月1日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→17.79 Å / Num. all: 86419 / Num. obs: 78641 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 85.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55→17.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.196 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.084 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1982 3947 5 %RANDOM
Rwork0.16986 ---
obs0.1713 78641 91 %-
all-86419 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.911 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20.06 Å2
2--0.83 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→17.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4035 0 82 921 5038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1681.945816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6995516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.07424.513195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.36915589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3011512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023317
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.22031
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22932
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0930.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0850.248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6111.52620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89524148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54731909
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3234.51668
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 281 -
Rwork0.348 5015 -
obs-5296 83.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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