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- PDB-1xxx: Crystal structure of Dihydrodipicolinate Synthase (DapA, Rv2753c)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xxx
タイトルCrystal structure of Dihydrodipicolinate Synthase (DapA, Rv2753c) from Mycobacterium tuberculosis
要素Dihydrodipicolinate synthase
キーワードLYASE / dihydrodipicolinate synthase / DapA / Rv2753c / Mycobacterium tuberculosis / lysine biosynthesis / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Kefala, G. / Panjikar, S. / Janowski, R. / Weiss, M.S. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Biochem.J. / : 2008
タイトル: Crystal structure and kinetic study of dihydrodipicolinate synthase from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Kefala, G. / Evans, G.L. / Griffin, M.D. / Devenish, S.R. / Pearce, F.G. / Perugini, M.A. / Gerrard, J.A. / Weiss, M.S. / Dobson, R.C.
履歴
登録2004年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Author states that residue number one is indeed a VAL based on TB genome data base. THE ...SEQUENCE Author states that residue number one is indeed a VAL based on TB genome data base. THE CORRESPONDING CHAIN IDS BETWEEN PDB FILE AND THE PAPER ARE AS FOLLOWING: E->F, F->E, H->G, G->H

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase
C: Dihydrodipicolinate synthase
D: Dihydrodipicolinate synthase
E: Dihydrodipicolinate synthase
F: Dihydrodipicolinate synthase
G: Dihydrodipicolinate synthase
H: Dihydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,63632
ポリマ-248,9248
非ポリマー1,71224
28,5901587
1
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase
C: Dihydrodipicolinate synthase
D: Dihydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,31816
ポリマ-124,4624
非ポリマー85612
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11650 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area37040 Å2
手法PISA
2
E: Dihydrodipicolinate synthase
F: Dihydrodipicolinate synthase
G: Dihydrodipicolinate synthase
H: Dihydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,31816
ポリマ-124,4624
非ポリマー85612
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11690 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area37240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.790, 87.370, 139.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91A
101B
111C
121D
131E
141F
151G
161H
171A
181B
191C
201D
211E
221F
231G
241H
251A
261B
271C
281D
291E
301F
311G
321H
331A
341B
351C
361D
371E
381F
391G
401H
411A
421B
431C
441D
451E
461F
471G
481H
491A
501B
511C
521D
531E
541F
551G
561H
571A
581B
591C
601D
611E
621F
631G
641H
651A
661B
671C
681D
691E
701F
711G
721H
731A
741B
751C
761D
771E
781F
791G
801H
811A
821B
831C
841D
851E
861F
871G
881H

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPSERSERAA7 - 2410 - 27
21ASPASPSERSERBB7 - 2410 - 27
31ASPASPSERSERCC7 - 2410 - 27
41ASPASPSERSERDD7 - 2410 - 27
51ASPASPSERSEREE7 - 2410 - 27
61ASPASPSERSERFF7 - 2410 - 27
71ASPASPSERSERGG7 - 2410 - 27
81ASPASPSERSERHH7 - 2410 - 27
92SERSERALAALAAA28 - 3431 - 37
102SERSERALAALABB28 - 3431 - 37
112SERSERALAALACC28 - 3431 - 37
122SERSERALAALADD28 - 3431 - 37
132SERSERALAALAEE28 - 3431 - 37
142SERSERALAALAFF28 - 3431 - 37
152SERSERALAALAGG28 - 3431 - 37
162SERSERALAALAHH28 - 3431 - 37
173ALAALAILEILEAA38 - 6741 - 70
183ALAALAILEILEBB38 - 6741 - 70
193ALAALAILEILECC38 - 6741 - 70
203ALAALAILEILEDD38 - 6741 - 70
213ALAALAILEILEEE38 - 6741 - 70
223ALAALAILEILEFF38 - 6741 - 70
233ALAALAILEILEGG38 - 6741 - 70
243ALAALAILEILEHH38 - 6741 - 70
254CYSCYSLEULEUAA102 - 125105 - 128
264CYSCYSLEULEUBB102 - 125105 - 128
274CYSCYSLEULEUCC102 - 125105 - 128
284CYSCYSLEULEUDD102 - 125105 - 128
294CYSCYSLEULEUEE102 - 125105 - 128
304CYSCYSLEULEUFF102 - 125105 - 128
314CYSCYSLEULEUGG102 - 125105 - 128
324CYSCYSLEULEUHH102 - 125105 - 128
335ALAALAPHEPHEAA127 - 129130 - 132
345ALAALAPHEPHEBB127 - 129130 - 132
355ALAALAPHEPHECC127 - 129130 - 132
365ALAALAPHEPHEDD127 - 129130 - 132
375ALAALAPHEPHEEE127 - 129130 - 132
385ALAALAPHEPHEFF127 - 129130 - 132
395ALAALAPHEPHEGG127 - 129130 - 132
405ALAALAPHEPHEHH127 - 129130 - 132
416ALAALATHRTHRAA131 - 136134 - 139
426ALAALATHRTHRBB131 - 136134 - 139
436ALAALATHRTHRCC131 - 136134 - 139
446ALAALATHRTHRDD131 - 136134 - 139
456ALAALATHRTHREE131 - 136134 - 139
466ALAALATHRTHRFF131 - 136134 - 139
476ALAALATHRTHRGG131 - 136134 - 139
486ALAALATHRTHRHH131 - 136134 - 139
497LEULEUALAALAAA138 - 162141 - 165
507LEULEUALAALABB138 - 162141 - 165
517LEULEUALAALACC138 - 162141 - 165
527LEULEUALAALADD138 - 162141 - 165
537LEULEUALAALAEE138 - 162141 - 165
547LEULEUALAALAFF138 - 162141 - 165
557LEULEUALAALAGG138 - 162141 - 165
567LEULEUALAALAHH138 - 162141 - 165
578HISHISASPASPAA164 - 176167 - 179
588HISHISASPASPBB164 - 176167 - 179
598HISHISASPASPCC164 - 176167 - 179
608HISHISASPASPDD164 - 176167 - 179
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638HISHISASPASPGG164 - 176167 - 179
648HISHISASPASPHH164 - 176167 - 179
659HISHISGLYGLYAA178 - 194181 - 197
669HISHISGLYGLYBB178 - 194181 - 197
679HISHISGLYGLYCC178 - 194181 - 197
689HISHISGLYGLYDD178 - 194181 - 197
699HISHISGLYGLYEE178 - 194181 - 197
709HISHISGLYGLYFF178 - 194181 - 197
719HISHISGLYGLYGG178 - 194181 - 197
729HISHISGLYGLYHH178 - 194181 - 197
7310ASPASPLEULEUAA196 - 222199 - 225
7410ASPASPLEULEUBB196 - 222199 - 225
7510ASPASPLEULEUCC196 - 222199 - 225
7610ASPASPLEULEUDD196 - 222199 - 225
7710ASPASPLEULEUEE196 - 222199 - 225
7810ASPASPLEULEUFF196 - 222199 - 225
7910ASPASPLEULEUGG196 - 222199 - 225
8010ASPASPLEULEUHH196 - 222199 - 225
8111ASNASNTHRTHRAA241 - 282244 - 285
8211ASNASNTHRTHRBB241 - 282244 - 285
8311ASNASNTHRTHRCC241 - 282244 - 285
8411ASNASNTHRTHRDD241 - 282244 - 285
8511ASNASNTHRTHREE241 - 282244 - 285
8611ASNASNTHRTHRFF241 - 282244 - 285
8711ASNASNTHRTHRGG241 - 282244 - 285
8811ASNASNTHRTHRHH241 - 282244 - 285
詳細DapA occurs as a tetramer. The asymmetric unit contains two tetramers ABCD and EFGH.

-
要素

#1: タンパク質
Dihydrodipicolinate synthase / DHDPS


分子量: 31115.477 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: dapA / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RP
参照: UniProt: P63945, UniProt: P9WP25*PLUS, dihydrodipicolinate synthase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 化合物
ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1587 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.32 %
結晶化温度: 292 K / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, 28 % PEG 4000, 170 mM MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K, pH 8.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.981
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月7日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL (SI111, SI220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.981 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→99 Å / Num. obs: 99893 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 27.98
反射 シェル解像度: 2.28→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.192 / Mean I/σ(I) obs: 12.53 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O5K
解像度: 2.28→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 10.125 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.311 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: TLS REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1987 2 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.149 97308 100 %-
all-99362 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å2-1.07 Å2
2--1.44 Å20 Å2
3----1.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17072 0 80 1587 18739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02217408
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6281.98423708
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.49652356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97123.462624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.805152664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.90115128
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.22872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213032
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.210615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.212512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.21851
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2160.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9431.511970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.532.518604
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.04955971
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.89105104
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 1517 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.070.05
2Btight positional0.060.05
3Ctight positional0.070.05
4Dtight positional0.070.05
5Etight positional0.060.05
6Ftight positional0.050.05
7Gtight positional0.070.05
8Htight positional0.060.05
1Atight thermal0.971.5
2Btight thermal0.931.5
3Ctight thermal0.941.5
4Dtight thermal0.91.5
5Etight thermal0.831.5
6Ftight thermal0.771.5
7Gtight thermal0.931.5
8Htight thermal0.891.5
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 145 -
Rwork0.165 7137 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1294-0.0668-0.05420.87940.15491.3174-0.0697-0.07750.09560.09560.060.042-0.139-0.12020.0097-0.16250.02470.0006-0.13430.0027-0.0842.709244.683668.3558
31.69810.1254-0.02620.55860.00420.683-0.0432-0.0255-0.157-0.03950.04530.03330.1192-0.0432-0.002-0.15930.01230.0208-0.13420.0218-0.06534.0745-3.233579.412
51.2817-0.1696-0.22810.8806-0.04842.0971-0.0175-0.0117-0.0586-0.0511-0.04640.0463-0.1572-0.41210.0640.12570.1118-0.0597-0.0072-0.0369-0.1157-25.1786-23.0114-14.8957
71.29560.18850.26731.4131-0.09351.0322-0.0741-0.03380.0951-0.0319-0.0428-0.0227-0.1527-0.080.1169-0.11580.0082-0.0096-0.1321-0.0118-0.1215-8.7285-17.291931.0321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 3008 - 303
2X-RAY DIFFRACTION3CC5 - 3008 - 303
3X-RAY DIFFRACTION5EE6 - 3009 - 303
4X-RAY DIFFRACTION7GG6 - 3009 - 303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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