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- PDB-1xrh: Crystal Structure of Ureidoglycolate Dehydrogenase from Escherich... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xrh
タイトルCrystal Structure of Ureidoglycolate Dehydrogenase from Escherichia Coli
要素Ureidoglycolate Dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / NYSGXRC / T1456 / ALLD / GLXB8 / B0517 / Ureidoglycolate dehydrogenase / PSI / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


ureidoglycolate dehydrogenase (NAD+) / ureidoglycolate dehydrogenase activity / allantoin assimilation pathway / purine nucleobase metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ureidoglycolate dehydrogenase / Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...Ureidoglycolate dehydrogenase / Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ureidoglycolate dehydrogenase (NAD(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Lima, C.D. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Ureidoglycolate Dehydrogenase from Escherichia Coli
著者: Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Lima, C.D.
履歴
登録2004年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ureidoglycolate Dehydrogenase
B: Ureidoglycolate Dehydrogenase
C: Ureidoglycolate Dehydrogenase
D: Ureidoglycolate Dehydrogenase
E: Ureidoglycolate Dehydrogenase
F: Ureidoglycolate Dehydrogenase
G: Ureidoglycolate Dehydrogenase
H: Ureidoglycolate Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,5908
ポリマ－309,5908
非ポリマー00
水11,602644
1
A: Ureidoglycolate Dehydrogenase
B: Ureidoglycolate Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3982
ポリマ－77,3982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area25330 Å2
手法PISA
2
C: Ureidoglycolate Dehydrogenase
D: Ureidoglycolate Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3982
ポリマ－77,3982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5910 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
3
E: Ureidoglycolate Dehydrogenase
F: Ureidoglycolate Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3982
ポリマ－77,3982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area25350 Å2
手法PISA
4
G: Ureidoglycolate Dehydrogenase
H: Ureidoglycolate Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3982
ポリマ－77,3982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area25190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.715, 129.916, 106.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.77, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細There are four biological units in the asymmetric unit. Polypeptide chains A and B together form a biological unit and so are CD, EF and GH.

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要素

#1: タンパク質
Ureidoglycolate Dehydrogenase / E.C.1.1.1.154


分子量: 38698.777 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ALLD / プラスミド: PET T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834, DE3 / 参照: UniProt: P77555, EC: 1.1.1.154
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M Sodium Citrate pH 5.6, 0.06M Amonium Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月31日 / 詳細: Diamond monochromator and downstream mirror
放射モノクロメーター: Flat Diamond 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→19.86 Å / Num. all: 213051 / Num. obs: 213051 / % possible obs: 80.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.2 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Num. unique all: 19123 / Rsym value: 0.284 / % possible all: 72

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
BEASTモデル構築
SHARP位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.1精密化
BEAST位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Density modified experimental electron density map based on Se sites. Se sites were obtained from poor phases from a weak MR solution using a model derived from pdb entry 1RFM. ...開始モデル: Density modified experimental electron density map based on Se sites. Se sites were obtained from poor phases from a weak MR solution using a model derived from pdb entry 1RFM.

1rfm
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.25→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 467989.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: See remarks 999 and 400
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 9082 4.5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.1921 200433 75.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.6669 Å2 / ksol: 0.357724 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å21.74 Å2
2--3.28 Å20 Å2
3----2.85 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20836 0 0 644 21480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 1141 4.3 %
Rwork0.282 25692 -
obs--60.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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