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万見
- PDB-1xr3: Actinorhodin Polyketide Ketoreductase with NADP and the Inhibitor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xr3
タイトルActinorhodin Polyketide Ketoreductase with NADP and the Inhibitor Isoniazid bound
要素ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / monocarboxylic acid metabolic process / steroid metabolic process / antibiotic biosynthetic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(DIAZENYLCARBONYL)PYRIDINE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Putative ketoacyl reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Korman, T.P. / Hill, J.A. / Vu, T.N. / Tsai, S.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structural analysis of actinorhodin polyketide ketoreductase: cofactor binding and substrate specificity.
著者: Korman, T.P. / Hill, J.A. / Vu, T.N. / Tsai, S.C.
履歴
登録2004年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
B: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3436
ポリマ－54,5862
非ポリマー1,7574
水00
1
A: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
B: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
B: ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,68612
ポリマ－109,1724
非ポリマー3,5148
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area18210 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area34370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.224, 104.224, 124.227
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -X, Y-X, 2/3-Z

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要素

#1: タンパク質 ACTINORHODIN POLYKETIDE KETOREDUCTASE


分子量: 27293.014 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (バクテリア)
遺伝子: actIII / プラスミド: pET28c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16544, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-ISZ / 4-(DIAZENYLCARBONYL)PYRIDINE / ISONIAZID / TUBAZID / RIMITSID / ISONICOTINYLHYDRAZINE / LANIZID / NYDRAZID


分子量: 135.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5N3O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium formate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 75 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→50 Å / Num. obs: 21721 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 16.8 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.71→2.76 Å / 冗長度: 7.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X7G

1x7g


解像度: 2.71→48.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 74691.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2025 9.9 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all0.212 21685 --
obs0.212 20523 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.4248 Å2 / ksol: 0.359503 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.9 Å28.34 Å20 Å2
2--3.9 Å20 Å2
3----7.81 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→48.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3722 0 116 0 3838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
LS精密化 シェル解像度: 2.71→2.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 319 10.5 %
Rwork0.328 2721 -
obs-1068 85.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DRGCNS.PARDRGCNS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5NADP.PARNADP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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