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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xpn | ||||||
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タイトル | NMR structure of P. aeruginosa protein PA1324: Northeast Structural Genomics Consortium target PaP1 | ||||||
要素 | hypothetical protein PA1324 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / b-barrel / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / Protein Structure Initiative / PSI | ||||||
機能・相同性 | Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Carboxypeptidase regulatory-like domain-containing protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) | ||||||
手法 | 溶液NMR / Molecular Dynamics, Simulated Annealing | ||||||
データ登録者 | Cort, J.R. / Ni, S. / Lockert, E.E. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009 タイトル: Structure and function of Pseudomonas aeruginosa protein PA1324 (21-170). 著者: Mercier, K.A. / Cort, J.R. / Kennedy, M.A. / Lockert, E.E. / Ni, S. / Shortridge, M.D. / Powers, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xpn.cif.gz | 986.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xpn.ent.gz | 826.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xpn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1xpn_validation.pdf.gz | 342.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1xpn_full_validation.pdf.gz | 470.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1xpn_validation.xml.gz | 63.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1xpn_validation.cif.gz | 83.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/1xpn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/1xpn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18403.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: PA1324 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9I420 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 300 mM NaCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: Molecular Dynamics, Simulated Annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: NOE distance restraints were determined automatically using AutoStructure (G.T. Montelione & Y.J. Huang) starting from peak-picked NOESY data and chemical shift assignments. Final refinement ...詳細: NOE distance restraints were determined automatically using AutoStructure (G.T. Montelione & Y.J. Huang) starting from peak-picked NOESY data and chemical shift assignments. Final refinement was conducted in explicit solvent with Leonard-Jones and electrostatic potentials. Residues 1-26 are unrestrained and constitute a flexible, n-terminal tail. The structure of residues 27-170 is restrained by 1861 noe distance restraints (541 intraresidue, 513 sequential, 190 medium range, and 617 long range (n>4)), 132 dihedral restraints (65 phi, 67 psi), and 70 h-bond restraints (for 35 h-bonds). Dihedral restraints were derived from Talos and HNHA. H-bond restraints were derived from analysis of amides that exchange slowly with D2O solvent together with initial structures derived from Noesy data. | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy, fewest violations, closest to the average | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy,structures with the fewest restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |