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- PDB-1xov: The crystal structure of the listeria monocytogenes bacteriophage... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xov
タイトルThe crystal structure of the listeria monocytogenes bacteriophage PSA endolysin PlyPSA
要素Ply protein
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase / multi-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan catabolic process / methyltransferase activity / helicase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PSA endolysin, cell wall binding domain / PSA endolysin C-terminal cell wall binding domain / Zn-dependent exopeptidases / : / Ami_3 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase, catalytic domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / SH3 Domains / Aminopeptidase / SH3 type barrels. ...PSA endolysin, cell wall binding domain / PSA endolysin C-terminal cell wall binding domain / Zn-dependent exopeptidases / : / Ami_3 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase, catalytic domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / SH3 Domains / Aminopeptidase / SH3 type barrels. / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / LYSINE / Ply protein
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria phage PSA (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Korndoerfer, I.P. / Skerra, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of the bacteriophage PSA endolysin reveals a unique fold responsible for specific recognition of Listeria cell walls
著者: Korndoerfer, I.P. / Danzer, J. / Schmelcher, M. / Zimmer, M. / Skerra, A. / Loessner, M.J.
履歴
登録2004年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年1月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ply protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2597
ポリマ－36,6461
非ポリマー6136
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.586, 90.586, 213.667
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2234-

HOH

21A-2292-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ply protein / plypsa


分子量: 36645.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Listeria phage PSA (ファージ) / 生物種: Listeria phage 2389 / 解説: host: Listeria monocytogenes / 遺伝子: ply / プラスミド: psplpsa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 / 参照: UniProt: Q8W5Y8, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase

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非ポリマー , 7種, 313分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#6: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RESIDUES GLU 2001 AND LYS 2002 ARE UNIDENTIFIED COPURIFIED PEPTIDE. THIS PEPTIDE IS POSSIBLY ...RESIDUES GLU 2001 AND LYS 2002 ARE UNIDENTIFIED COPURIFIED PEPTIDE. THIS PEPTIDE IS POSSIBLY DEGRADATION OR AUTOPROTEOLYSIS PRODUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 100mM hepes, 0.2M (nh4)2so4, 25% peg 3350, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 48970 / Num. obs: 48940 / % possible obs: 99.92 % / Observed criterion σ(F): 6 / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 18.79 % / Biso Wilson estimate: 27.08 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 5.34
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.05 / Num. unique all: 7005 / Rsym value: 0.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 3.791 / SU ML: 0.064 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. The data used for refinement is from a native crystal which was only measured a 0.92 A.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19831 2442 5 %RANDOM
Rwork0.17023 ---
obs0.17164 46406 99.91 %-
all-46406 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å2-0.64 Å20 Å2
2---1.29 Å20 Å2
3---1.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2488 0 33 307 2828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.9443457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78535386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4925315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.624.206107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1315478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1391511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.3485
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.32210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1880.51230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.51461
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2260.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0370.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3470.323
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.310.345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2550.551
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.26821998
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5352654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.67132508
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20921234
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9173949
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 164 -
Rwork0.202 3388 -
obs-3552 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.08060.24170.14512.63390.02142.016-0.08840.15590.13080.17220.08610.0991-0.0552-0.05110.0023-0.09020.01890.0338-0.13870.077-0.321979.82914.57410.273
23.939-1.80030.74911.3973-0.28750.5225-0.0272-0.0543-0.2725-0.04060.07180.17510.0309-0.0397-0.04460.0040.00130.00550.02130.11170.076941.96634.5930.587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 17812 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2AA179 - 314191 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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