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- PDB-1xkm: NMR structure of antimicrobial peptide distinctin in water -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xkm
タイトルNMR structure of antimicrobial peptide distinctin in water
要素
  • Distinctin chain A
  • Distinctin chain B
キーワードANTIBIOTIC / PORE-FORMING PEPTIDE / HETERODIMER / HOMODIMER / DISULFIDE / FOUR-HELIX BUNDLE
手法溶液NMR / simulated annealing with cartesian coordinate dynamics
データ登録者Amodeo, P. / Raimondo, D. / Andreotti, G. / Motta, A. / Scaloni, A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: A folding-dependent mechanism of antimicrobial peptide resistance to degradation unveiled by solution structure of distinctin.
著者: Raimondo, D. / Andreotti, G. / Saint, N. / Amodeo, P. / Renzone, G. / Sanseverino, M. / Zocchi, I. / Molle, G. / Motta, A. / Scaloni, A.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2001
タイトル: A novel heterodimeric antimicrobial peptide from the tree-frog Phyllomedusa distincta
著者: Batista, C.V. / Scaloni, A. / Rigden, D.J. / Silva, L.R. / Rodrigues Romero, A. / Dukor, R. / Sebben, A. / Talamo, F. / Bloch, C.
履歴
登録2004年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Distinctin chain A
B: Distinctin chain B
C: Distinctin chain A
D: Distinctin chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9854
ポリマ－10,9854
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)24 / 150Structures within a prefixed threshold of amber energy, solvent accessible surface area and symmetry-based penalty functions (see jrnl)
代表モデルモデル #20structure within a prefixed threshold of amber energy, solvent accessible surface area and symmetry-based penalty functions

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Distinctin chain A


分子量: 2532.076 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was prepared by solid-phase synthesis. This sequence occurs naturally in the tree-frog Phyllomedusa distincta
#2: タンパク質・ペプチド Distinctin chain B


分子量: 2960.563 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was prepared by solid-phase synthesis. This sequence occurs naturally in the tree-frog Phyllomedusa distincta
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
2312D NOESY
2412D TOCSY
1522D NOESY
1622D TOCSY
2722D NOESY
2822D TOCSY
3932D NOESY
31032D TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13.8mM Natural Abundance Distinctin; NaN390% H2O/10% D2O
20.05mM Natural Abundance Distinctin; NaN390% H2O/10% D2O
33.8mM Natural Abundance Distinctin; NaN3100% D2O
40.05mM Natural Abundance Distinctin; NaN3100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1NULL 6.8ambient 310 K
2NULL 6.8ambient 300 K
3NULL 6.4ambient 310 K
4NULL 6.4ambient 300 K
5NULL 5.4ambient 310 K
6NULL 5.4ambient 300 K
7NULL 5ambient 310 K
8NULL 5ambient 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber5Kollman, Case構造決定
Amber5Kollman, Case精密化
MOLMOL2K.2Koradiデータ解析
XwinNMR2Bruker解析
精密化手法: simulated annealing with cartesian coordinate dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 636 restraints, 548 are NOE-derived distance constraints, 88 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: structure within a prefixed threshold of amber energy, solvent accessible surface area and symmetry-based penalty functions
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Structures within a prefixed threshold of amber energy, solvent accessible surface area and symmetry-based penalty functions (see jrnl)
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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