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- PDB-1xcm: Crystal structure of the GppNHp-bound H-Ras G60A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xcm
タイトルCrystal structure of the GppNHp-bound H-Ras G60A mutant
要素Transforming protein p21/H-Ras-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTP-binding protein / Ras
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / myelination / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / MAP2K and MAPK activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by SCF-KIT / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / endocytosis / positive regulation of type II interferon production / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of fibroblast proliferation / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / chemotaxis / MAPK cascade / GDP binding / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Ford, B. / Nassar, N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the GppNHp-bound form of the RasG60A mutant
著者: Ford, B. / Nassar, N.
履歴
登録2004年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein p21/H-Ras-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6054
ポリマ－19,0341
非ポリマー5713
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.292, 81.419, 121.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-172-

MG

21A-263-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein p21/H-Ras-1 / c-H-ras


分子量: 19034.396 Da / 分子数: 1 / 変異: G60A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: pProEX-HTb / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 2000 MME, magnesium sulfate, HEPES, hydrogen peroxide, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. all: 15050 / Num. obs: 14668 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.84→1.92 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1469 / Rsym value: 0.573 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5P21

5p21


解像度: 1.84→31.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 2.975 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24356 739 5 %RANDOM
Rwork0.18279 ---
all0.18564 ---
obs0.18564 13925 96.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.592 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.024 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→31.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 34 113 1515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.981918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.84432920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8525166
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.21516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2863
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2880.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8351.5827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56321341
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4013592
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9354.5577
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.89 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.431 56
Rwork0.279 890
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.63583.94166.66130.40892.64186.53420.3263-0.4375-1.02410.10870.0271-0.24430.4746-0.1145-0.35330.26460.0236-0.02210.2090.06190.2442.444213.807231.2941
23.4706-0.1665-2.64662.35281.44662.3015-0.13840.05620.2091-0.27220.1137-0.2596-0.00930.30440.02470.25090.01050.01650.270.03550.191218.307621.861638.7222
39.2018-0.041-2.1914-3.1867-1.52563.33590.14860.48890.39210.12610.0567-0.09740.2221-0.1848-0.20540.054-0.0531-0.00410.06860.02980.1375-2.391728.222739.969
48.7943-2.1119-3.37060.32562.24041.82390.27770.319-0.0603-0.4759-0.23880.0591-0.3751-0.0815-0.03890.17760.00460.00480.15490.07930.1752-1.319927.651939.0429
50.81160.45430.2082.7482-0.03621.262-0.00070.01690.0822-0.2684-0.02330.06170.0693-0.05620.02410.17570.0035-0.00650.18030.01290.14865.869419.822441.0332
60.88850.44120.04741.7637-0.25250.91060.0064-0.04740.0156-0.0091-0.0092-0.0330.0385-0.01010.00270.1451-0.0135-0.01080.1640.00920.16688.404817.768751.9301
73.03863.6398-6.54066.1549-5.683512.1737-0.36420.5719-0.2969-0.360.255-0.31020.5903-0.42470.10920.2255-0.04160.00090.1402-0.020.15267.21436.725941.2509
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA24 - 4024 - 40
2X-RAY DIFFRACTION2AA57 - 7657 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3AA41 - 5641 - 56
4X-RAY DIFFRACTION4AA41 - 5641 - 56
5X-RAY DIFFRACTION5AA1 - 231 - 23
6X-RAY DIFFRACTION5AA1 - 231 - 23
7X-RAY DIFFRACTION6AA77 - 16777 - 167
8X-RAY DIFFRACTION6AA77 - 16777 - 167
9X-RAY DIFFRACTION7AD - B170 - 1711

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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