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万見
- PDB-1xca: APO-CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xca
タイトルAPO-CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN II
要素CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II
キーワードRETINOIC ACID TRANSPORT / CRABPII / RETINOIC ACID / LIGAND ENTRY / VITAMIN A
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of collateral sprouting / retinoid binding / retinoic acid binding / retinal binding / embryonic forelimb morphogenesis / retinoic acid metabolic process / retinol binding / Signaling by Retinoic Acid / epidermis development / fatty acid transport ...positive regulation of collateral sprouting / retinoid binding / retinoic acid binding / retinal binding / embryonic forelimb morphogenesis / retinoic acid metabolic process / retinol binding / Signaling by Retinoic Acid / epidermis development / fatty acid transport / cyclin binding / fatty acid binding / regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular retinoic acid-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chen, X. / Ji, X.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of apo-cellular retinoic acid-binding protein type II (R111M) suggests a mechanism of ligand entry.
著者: Chen, X. / Tordova, M. / Gilliland, G.L. / Wang, L. / Li, Y. / Yan, H. / Ji, X.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Cellular Retinoic Acid Binding Protein I Shows Increased Access to the Binding Cavity due to Formation of an Intermolecular Beta-Sheet
著者: Thompson, J.R. / Bratt, J.M. / Banaszak, L.J.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal Structures of Cellular Retinoic Acid Binding Proteins I and II in Complex with All-Trans-Retinoic Acid and a Synthetic Retinoid
著者: Kleywegt, G.J. / Bergfors, T. / Senn, H. / Le Motte, P. / Gsell, B. / Shudo, K. / Jones, T.A.
履歴
登録1996年12月31日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月11日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II
B: CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1122
ポリマ－31,1122
非ポリマー00
水5,170287
1
A: CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5561
ポリマ－15,5561
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5561
ポリマ－15,5561
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.580, 62.270, 35.120
Angle α, β, γ (deg.)106.41, 90.69, 110.64
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 CELLULAR RETINOIC ACID BINDING PROTEIN TYPE II


分子量: 15555.804 Da / 分子数: 2 / 変異: R111M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: BL21 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P29373
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN CONC, 30MG/ML BUFFER 0.1M TRIS, PH 8.0 SALT 0.2M SODIUM ACETATE PRECIPITANT 30% PEG 8000
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
3100 mMsodium acetate1drop
415 %PEG80001drop
5100 mMTris-HCl1reservoir
6200 mMsodium acetate1reservoir
730 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年4月15日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 13213 / % possible obs: 81.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.75 % / Biso Wilson estimate: 57.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.64 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 55.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 32588

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CBS WITH LIGAND AND SOLVENT MOLECULES REMOVED

1cbs


解像度: 2.3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.0086 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: UNRESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT UNTIL LAST FEW CYCLES / σ(F): 2
詳細: RESIDUES 24 - 37 OF CHAIN A WERE NOT OBSERVED AND NOT INCLUDED IN THE REFINEMENT; RESTRAINTS BETWEEN THE TWO COPIES OF MOLECULES WERE APPLIED DURING THE INITIAL STAGE OF THE REFINEMENT THE ...詳細: RESIDUES 24 - 37 OF CHAIN A WERE NOT OBSERVED AND NOT INCLUDED IN THE REFINEMENT; RESTRAINTS BETWEEN THE TWO COPIES OF MOLECULES WERE APPLIED DURING THE INITIAL STAGE OF THE REFINEMENT THE DISORDERED REGION (RESIDUES 24 - 37 OF CHAIN A) WAS MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1084 10 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.18 10509 85.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 0 287 2463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 99 6.42 %
Rwork0.336 799 -
obs--58.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.H2OTOPOL.H2O
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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