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- PDB-1x9d: Crystal Structure Of Human Class I alpha-1,2-Mannosidase In Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x9d
タイトルCrystal Structure Of Human Class I alpha-1,2-Mannosidase In Complex With Thio-Disaccharide Substrate Analogue
要素Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / mannosidase / substrate analogue / glycosyl hydrolase (グリコシダーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


mannoprotein catabolic process / Defective MAN1B1 causes MRT15 / protein alpha-1,2-demannosylation / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum quality control compartment / oligosaccharide metabolic process / : / protein glycosylation / ERAD pathway ...mannoprotein catabolic process / Defective MAN1B1 causes MRT15 / protein alpha-1,2-demannosylation / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum quality control compartment / oligosaccharide metabolic process / : / protein glycosylation / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / extracellular vesicle / cytoplasmic vesicle / Maturation of spike protein / viral protein processing / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / 小胞体 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / グリコシルトランスフェラーゼ / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl 2-S-alpha-D-mannopyranosyl-2-thio-alpha-D-mannopyranoside / 1,4-ブタンジオール / Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Karaveg, K. / Tempel, W. / Liu, Z.J. / Siriwardena, A. / Moremen, K.W. / Wang, B.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Mechanism of class 1 (glycosylhydrolase family 47) {alpha}-mannosidases involved in N-glycan processing and endoplasmic reticulum quality control.
著者: Karaveg, K. / Siriwardena, A. / Tempel, W. / Liu, Z.J. / Glushka, J. / Wang, B.C. / Moremen, K.W.
履歴
登録2004年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE THERE IS STRONG EVIDENCE FOR SPONTANEOUS N-TERMINAL TRUNCATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION. ...SEQUENCE THERE IS STRONG EVIDENCE FOR SPONTANEOUS N-TERMINAL TRUNCATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION. HOWEVER, THE PRECISE POSITION OF THE N-TERMINUS OF THE CRYSTALLIZING PEPTIDE HAS NOT BEEN DETERMINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0285
ポリマ－61,4301
非ポリマー5994
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.687, 53.878, 56.234
Angle α, β, γ (deg.)89.49, 63.60, 62.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / ER alpha-1 / 2-mannosidase / Mannosidase alpha class 1B member 1 / Man9GlcNAc2-specific processing ...ER alpha-1 / 2-mannosidase / Mannosidase alpha class 1B member 1 / Man9GlcNAc2-specific processing alpha-mannosidase / UNQ747/PRO1477


分子量: 61429.531 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 243-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAN1B1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q9UKM7, mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-methyl 2-thio-alpha-D-mannopyranoside / methyl 2-S-alpha-D-mannopyranosyl-2-thio-alpha-D-mannopyranoside


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 基質類似体 / 分子量: 372.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with S-glycosidic bond between monosaccharides
参照: methyl 2-S-alpha-D-mannopyranosyl-2-thio-alpha-D-mannopyranoside
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5_1*OC][a1122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1*S*WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][methyl]{[(1+1)][a-D-Manp2SH]{[(2+S)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 378分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル / 1,4-ブタンジオール


分子量: 90.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 24% PEG 4000, 50mM ammonium sulfate, 0.1M MES, 10% 1,4-butanediol, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.99985 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→50 Å / Num. obs: 84600 / % possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 6.76
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allΧ2% possible all
1.41-1.460.12982251.9793.2
1.46-1.520.12383732.45894.2
1.52-1.590.11383773.07294.5
1.59-1.670.1184313.8795.4
1.67-1.780.10785004.64595.7
1.78-1.910.10385046.05896.1
1.91-2.110.10285818.09496.7
2.11-2.410.10286209.85197.5
2.41-3.040.103871512.10698.2
3.04-500.098827415.07293.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMACrefmac_5.2.0003精密化
PDB_EXTRACT1データ抽出
MAR345データ収集
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FMI

1fmi


解像度: 1.41→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 0.69 / SU ML: 0.029 / SU R Cruickshank DPI: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.162 8507 10.1 %RANDOM
Rwork0.144 ---
all0.146 ---
obs0.14598 76092 95.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.368 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å2-0.25 Å2-0.02 Å2
2---0.07 Å20.02 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→48.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3668 0 35 376 4079
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01438040.021
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.00234100.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.33751681.947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82679313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9074515
X-RAY DIFFRACTIONTORSION ANGLES, PERIOD 2 (DEGREES)32.28317923.687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.59963315
X-RAY DIFFRACTIONTORSION ANGLES, PERIOD 4 (DEGREES)13.332015
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0875720.2
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.00541620.02
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0018010.02
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.227740.2
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.16734440.2
X-RAY DIFFRACTIONNON-BONDED TORSION REFINED ATOMS (A)0.18419260.2
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.08220010.2
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0952940.2
X-RAY DIFFRACTIONPOTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A)0.04510.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.15540.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.24400.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.069200.2
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.71723092
X-RAY DIFFRACTIONMAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS (A**2)0.4999202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.25736643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43916892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.50515043
LS精密化 シェル解像度: 1.41→1.445 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.193 631 -
Rwork0.158 5417 -
obs--92.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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