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- PDB-1x6c: Solution structures of the SH2 domain of human protein-tyrosine p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x6c
タイトルSolution structures of the SH2 domain of human protein-tyrosine phosphatase SHP-1
要素Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 6
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain / HCP / PTP1C / structural genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of inflammatory response to wounding / epididymis development / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / alpha-beta T cell receptor complex ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of inflammatory response to wounding / epididymis development / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / alpha-beta T cell receptor complex / Interleukin-37 signaling / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / CD22 mediated BCR regulation / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / natural killer cell mediated cytotoxicity / megakaryocyte development / Regulation of KIT signaling / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Signaling by ALK / Platelet sensitization by LDL / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / PECAM1 interactions / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-6 production / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PD-1 signaling / negative regulation of MAPK cascade / Interleukin receptor SHC signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / Regulation of IFNG signaling / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / negative regulation of T cell proliferation / Growth hormone receptor signaling / cell adhesion molecule binding / T cell proliferation / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of innate immune response / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH2 domain binding / negative regulation of angiogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein tyrosine phosphatase activity / B cell receptor signaling pathway / platelet aggregation / cytokine-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / MAPK cascade / Interferon alpha/beta signaling / cell-cell junction / tertiary granule lumen / mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / nucleolus / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Sato, M. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structures of the SH2 domain of human protein-tyrosine phosphatase SHP-1
著者: Sato, M. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年5月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6091
ポリマ－12,6091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function, structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 6 / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / SH- ...Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / SH-PTP1 / Protein-tyrosine phosphatase SHP-1


分子量: 12608.992 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: PTPN6 / プラスミド: P040607-04 / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM SH2 domain U-15N, 13C; 20mM d-Tris HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
NMRPipe20031121Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.9295Kobayashi, N.データ解析
CYANA1.0.7Guntert, P.構造決定
CYANA1.0.7Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function, structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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