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- PDB-1wvj: Exploring the GluR2 ligand-binding core in complex with the bicyc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wvj
タイトルExploring the GluR2 ligand-binding core in complex with the bicyclic AMPA analogue (S)-4-AHCP
要素ionotropic glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor GluR2 / ligand-binding core / complex with bicyclic AMPA analogue
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IBC / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Nielsen, B.B. / Pickering, D.S. / Greenwood, J.R. / Brehm, L. / Gajhede, M. / Schousboe, A. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: FEBS J. / 年: 2005
タイトル: Exploring the GluR2 ligand-binding core in complex with the bicyclical AMPA analogue (S)-4-AHCP
著者: Nielsen, B.B. / Pickering, D.S. / Greenwood, J.R. / Brehm, L. / Gajhede, M. / Schousboe, A. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for AMPA receptor activation and ligand selectivity: crystal structures of five agonist complexes with the GluR2 ligand-binding core
著者: Hogner, A. / Kastrup, J.S. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I.K. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2004年12月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ionotropic glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9287
ポリマ－29,2221
非ポリマー7076
水5,567309
1
A: ionotropic glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: ionotropic glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,85714
ポリマ－58,4432
非ポリマー1,41312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.412, 59.467, 47.845
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3247-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ionotropic glutamate receptor 2 / Glutamate receptor 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Flop ligand-binding core of GluR2(GluR2-S1S2J) / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PET30B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IBC / 3-(3-HYDROXY-7,8-DIHYDRO-6H-CYCLOHEPTA[D]ISOXAZOL-4-YL)-L-ALANINE / 2-AMINO-3-(3-HYDROXY-7,8-DIHYDRO-6H-CYCLOHEPTA[D]-4-ISOXAZOLYL)PROPIONIC ACID / (2S)-2-アミノ-3-(3-ヒドロキシ-7,8-ジヒドロ-6H-シクロヘプタ[d]イソオキサゾ-ル-4-イル)プロ(以下略)


分子量: 238.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14N2O4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: PEG 3350, phosphate-citrate buffer, lithium sulfate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.811 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.811 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20.08 Å / Num. all: 27472 / Num. obs: 27472 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 1333 / Rsym value: 0.227 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M5C

1m5c


解像度: 1.75→20.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.37 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The side chains of the following residues are not fully defined: LYS A4, LYS A21, GLU A24, GLU A27, LYS A50, LYS A52, ARG A64, ALA A66, ASP A67, LYS A69, LYS A82, GLU A125, LYS A129, THR ...詳細: The side chains of the following residues are not fully defined: LYS A4, LYS A21, GLU A24, GLU A27, LYS A50, LYS A52, ARG A64, ALA A66, ASP A67, LYS A69, LYS A82, GLU A125, LYS A129, THR A131, GLU A145, ARG A148, ARG A149, LYS A151, LYS A157, ARG A172, GLU A176, LYS A183, LYS A204, LYS A240 and GLU A243.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21418 1376 5 %RANDOM
Rwork0.16882 ---
all0.17111 27450 --
obs0.17111 26073 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2---1.01 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2039 0 45 309 2393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5991.9992891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7465261
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021557
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21043
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9931.51291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.70622078
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9243863
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.754.5813
LS精密化 シェル解像度: 1.754→1.8 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 98 -
Rwork0.248 1833 -
obs-1833 96.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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