[日本語] English
万見
- PDB-1wss: Human Factor Viia-Tissue Factor in Complex with peptide-mimetic i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wss
タイトルHuman Factor Viia-Tissue Factor in Complex with peptide-mimetic inhibitor that has two charged groups in P2 and P4
要素
  • (Coagulation factor ...) x 2
  • Tissue factor
キーワードHYDROLASE/BLOOD CLOTTING / SERINE PROTEASE / HYDROLASE-BLOOD CLOTTING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to genistein / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to genistein / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / response to vitamin K / response to carbon dioxide / response to thyroxine / positive regulation of leukocyte chemotaxis / NGF-stimulated transcription / response to cholesterol / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of blood coagulation / animal organ regeneration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / positive regulation of endothelial cell proliferation / serine-type peptidase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / positive regulation of interleukin-8 production / protein processing / phospholipid binding / : / cytokine-mediated signaling pathway / Golgi lumen / response to estrogen / circadian rhythm / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / response to estradiol / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3CB / beta-D-glucopyranose / alpha-L-fucopyranose / Coagulation factor VII / Tissue factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kadono, S. / Sakamoto, A. / Kikuchi, Y. / Oh-Eda, M. / Yabuta, N. / Koga, T. / Hattori, K. / Shiraishi, T. / Haramura, M. / Kodama, H. ...Kadono, S. / Sakamoto, A. / Kikuchi, Y. / Oh-Eda, M. / Yabuta, N. / Koga, T. / Hattori, K. / Shiraishi, T. / Haramura, M. / Kodama, H. / Ono, Y. / Esaki, T. / Sato, H. / Watanabe, Y. / Itoh, S. / Ohta, M. / Kozono, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Structure of human factor VIIa/tissue factor in complex with a peptide-mimetic inhibitor: high selectivity against thrombin by introducing two charged groups in P2 and P4.
著者: Kadono, S. / Sakamoto, A. / Kikuchi, Y. / Oh-Eda, M. / Yabuta, N. / Koga, T. / Hattori, K. / Shiraishi, T. / Haramura, M. / Kodama, H. / Ono, Y. / Esaki, T. / Sato, H. / Watanabe, Y. / Itoh, ...著者: Kadono, S. / Sakamoto, A. / Kikuchi, Y. / Oh-Eda, M. / Yabuta, N. / Koga, T. / Hattori, K. / Shiraishi, T. / Haramura, M. / Kodama, H. / Ono, Y. / Esaki, T. / Sato, H. / Watanabe, Y. / Itoh, S. / Ohta, M. / Kozono, T.
履歴
登録2004年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年7月23日Group: Structure summary
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: Coagulation factor VII
H: Coagulation factor VII
T: Tissue factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,58015
ポリマ－70,2883
非ポリマー1,29312
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area27410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.560, 82.300, 123.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
Coagulation factor ... , 2種, 2分子 LH

#1: タンパク質 Coagulation factor VII / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA / Proconvertin / Eptacog alfa


分子量: 17487.076 Da / 分子数: 1 / 断片: Factor VII light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa
#2: タンパク質 Coagulation factor VII / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA / Proconvertin / Eptacog alfa


分子量: 28103.256 Da / 分子数: 1 / 断片: Factor VII heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa

-
タンパク質 , 1種, 1分子 T

#3: タンパク質 Tissue factor / TF / Coagulation factor III / Thromboplastin / CD142 antigen


分子量: 24697.398 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-218 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM-109 / 参照: UniProt: P13726

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 329分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-3CB / N-[(3-CARBOXYBENZYL)SULFONYL]ISOLEUCYL-N~1~-{4-[AMINO(IMINO)METHYL]BENZYL}-5-IMINOORNITHINAMIDE / 3-({1-[3-CARBAMIMIDOYL-1-(4-CARBAMIMIDOYL-BENZYLCARBAMOYL)-PROPYLCARBAMOYL]-2-METHYL-BUTYLSULFAMOYL}-METHYL)-BENZOIC ACID


分子量: 587.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H37N7O6S
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 5000, sodium chloride, cacodylate, calcium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 25939 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3718 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1DAN

1dan


解像度: 2.6→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1732189.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1588 6.9 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs-23023 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 280 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.66 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----3.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4665 0 71 319 5055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 162 7.2 %
Rwork0.211 2095 -
obs-2095 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5180.X.PARAM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る