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- PDB-1wgs: Solution Structure of the Tudor Domain from Mouse Hypothetical Pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wgs
タイトルSolution Structure of the Tudor Domain from Mouse Hypothetical Protein Homologous to Histone Acetyltransferase
要素MYST histone acetyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Tudor domain / MYST family / histone acetyltransferase / structural genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / HATs acetylate histones / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome ...Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / HATs acetylate histones / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome / regulation of mRNA processing / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / negative regulation of type I interferon production / oogenesis / NuA4 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activity / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / neurogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / regulation of autophagy / promoter-specific chromatin binding / transcription coregulator activity / kinetochore / nuclear matrix / chromosome / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / SH3 type barrels. - #140 / Chromo/chromo shadow domain ...: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / SH3 type barrels. - #140 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Acyl-CoA N-acyltransferase / SH3 type barrels. / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Li, H. / Saito, K. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of the Tudor Domain from Mouse Hypothetical Protein Homologous to Histone Acetyltransferase
著者: Li, H. / Saito, K. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2004年5月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYST histone acetyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2361
ポリマ－15,2361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 MYST histone acetyltransferase 1 / Hypothetical Protein 5830450F21RIK


分子量: 15235.698 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: RIKEN cDNA 5830450F21 / プラスミド: P031110-09 / 参照: UniProt: Q9D1P2, histone acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.06 mM Tudor domain U-13C, 15N; 20 mM d-Tris-HCl (pH7.0); 100 mM NaCl; 1 mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
NMRPipe20020425Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. A.データ解析
KUJIRA0.897Kobayashi, N.データ解析
CYANA1.0.7Guentert, P.構造決定
CYANA1.0.7Guentert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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