[日本語] English
万見
- PDB-1vzw: Crystal structure of the bifunctional protein Pria -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vzw
タイトルCrystal structure of the bifunctional protein Pria
要素PHOSPHORIBOSYL ISOMERASE A
キーワードISOMERASE / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylanthranilate isomerase / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase activity / phosphoribosylanthranilate isomerase activity / L-histidine biosynthetic process / tryptophan biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HisA/PriA, Actinobacteria / HisA/PriA, bacterial-type / Histidine biosynthesis, HisA-like / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoribosyl isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kuper, J. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2005
タイトル: Two-Fold Repeated (Beta-Alpha)(4) Half-Barrels May Provide a Molecular Tool for Dual Substrate Specificity
著者: Kuper, J. / Doenges, C. / Wilmanns, M.
履歴
登録2004年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORIBOSYL ISOMERASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7874
ポリマ－25,5031
非ポリマー2843
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.473, 64.473, 102.869
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHORIBOSYL ISOMERASE A / 1-(5-PHOSPHORIBOSYL)-5-[(5-PHOSPHORIBOSYLAMINO) METHYLIDENEAMINO] IMIDAZOLE-4-CARBOXAMIDE ISOMERASE ...1-(5-PHOSPHORIBOSYL)-5-[(5-PHOSPHORIBOSYLAMINO) METHYLIDENEAMINO] IMIDAZOLE-4-CARBOXAMIDE ISOMERASE / PHOSPHORIBOSYLFORMIMINO-5-AMINOIMIDAZOLE CARBOXAMIDE RIBOTIDE ISOMERASE / N-(5'-PHOSPHORIBOSYL)ANTHRANILATE ISOMERASE / PRAI


分子量: 25502.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
プラスミド: PTYB4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / Variant (発現宿主): NEB IMPACT CN
参照: UniProt: P16250, D-lyxose ketol-isomerase, phosphoribosylanthranilate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PRAI IS INVOLVED IN BOTH THE HISTIDINE AND TRYPTOPHAN BIOSYNTHETIC PATHWAYS. MEMBER OF THE ...PRAI IS INVOLVED IN BOTH THE HISTIDINE AND TRYPTOPHAN BIOSYNTHETIC PATHWAYS. MEMBER OF THE HISA/HISF FAMILY OF PROTEINS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 1.6 M NH4SO4 PH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.813
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.813 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→34.3 Å / Num. obs: 27751 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.93 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 7.4463
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.98 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.41 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMV. 6.2.3データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H5Y

1h5y


解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.165 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED SIDE CHAIN ATOMS WERE DELETED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1167 5 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs-22242 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20.43 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1633 0 16 226 1875
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211680
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2461.982289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79833629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0515227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02312
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.240.21780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1240.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2640.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.13451108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.17661756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2616572
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0037.5530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.24 79
Rwork0.196 1638
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.234 Å / Origin y: 22.107 Å / Origin z: 29.669 Å
111213212223313233
T0.0197 Å20.0203 Å2-0.0012 Å2-0.0228 Å2-0.0081 Å2--0.0253 Å2
L0.1299 °2-0.0963 °20.0892 °2-0.0168 °20.0406 °2--0.8272 °2
S0.0042 Å °0.001 Å °-0.013 Å °0.0079 Å °-0.0254 Å °-0.0201 Å °-0.0218 Å °-0.1412 Å °0.0212 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る