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- PDB-1vsh: ASV INTEGRASE CORE DOMAIN WITH ZN(II) COFACTORS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vsh
タイトルASV INTEGRASE CORE DOMAIN WITH ZN(II) COFACTORS
要素INTEGRASE
キーワードENDONUCLEASE / HYDROLASE / ENDORIBONUCLEASE / RNA-DIRECTED DNA POLYMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / virion component / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / virion component / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / ISOSTRUCTURAL TO PDB ENTRY 1VSF / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Bujacz, G. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Binding of different divalent cations to the active site of avian sarcoma virus integrase and their effects on enzymatic activity.
著者: Bujacz, G. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A. / Merkel, G. / Andrake, M. / Katz, R.A. / Skalka, A.M.
履歴
登録1997年3月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED PDB ENTRY 1VSF
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED PDB ENTRY 1VSF

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2676
ポリマ－16,7671
非ポリマー5005
水2,360131
1
A: INTEGRASE
ヘテロ分子

A: INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,53412
ポリマ－33,5352
非ポリマー1,00010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3350 Å2
ΔGint-258 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)66.080, 66.080, 80.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE IS A DIMER.

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要素

#1: タンパク質 INTEGRASE


分子量: 16767.285 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN, RESIDUES 1 - 4, 52 - 209 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin) (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 生物種: Rous sarcoma virus / 株: Schmidt-Ruppin
解説: ORIGINAL VIRAL DNA CLONE: JU ET AL., J. VIROL. 33:1026-1033 (1980), ORIGINAL EXPRESSION CLONE TERRY ET AL., J. VIROL. 62:2358-2365 (1988), EXPRESSION CLONE FOR CORE: KULKOSKY ET AL., J. VIROL. 206:448-456 (1995).
プラスミド: PRC23IN(52-207) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03354, UniProt: O92956*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ALA 101, VIRAL STRAIN DIFFERENCES LYS 166, VIRAL STRAIN DIFFERENCES REFERENCE: THE APPARENT ...ALA 101, VIRAL STRAIN DIFFERENCES LYS 166, VIRAL STRAIN DIFFERENCES REFERENCE: THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE POL_RSVP SEQUENCE IS A RESULT OF VIRAL STRAIN VARIATION. THE STRAIN USED FOR THIS WORK, ROUS SARCOMA VIRUS SCHMIDT-RUPPIN B, COMPARED TO THE POL-RSVP SEQUENCE DIFFERS AT TWO POSITIONS WITH THE CONSERVATIVE AMINO ACID RESIDUE DIFFERENCES VAL -> ALA 101, ARG -> LYS 166.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 4000, 10% ISOPROPANOL, 100 MM HEPES, PH 7.5, THEN SOAKED IN 100 MM ZNCL2.
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %(w/v)PEG40001reservoir
2100 mMHEPES1reservoir
310 %isopropanol1reservoir
46-7.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月22日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. obs: 13238 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 3.15 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROFFT精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: ISOSTRUCTURAL TO PDB ENTRY 1VSF / 解像度: 1.95→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.173 --
obs-12082 97 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1127 0 19 131 1277
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0430.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.053
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4352.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9633.4
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.0433.8
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.5236.6
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1740.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1970.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2380.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2320.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.83.6
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.410
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor37.710
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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