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万見
- PDB-1vr7: Crystal structure of S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vr7
タイトルCrystal structure of S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme (TM0655) from THERMOTOGA MARITIMA at 1.2 A resolution
要素S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
キーワードLYASE / TM0655 / S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE PROENZYME / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylmethionine decarboxylase / adenosylmethionine decarboxylase activity / spermidine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine decarboxylase, N-terminal / S-adenosylmethionine decarboxylase, C-terminal / S-adenosylmethionine decarboxylase family, prokaryotic / S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme (TM0655) from Thermotoga Maritima at 1.2 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
B: S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8803
ポリマ－32,8182
非ポリマー621
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.298, 105.298, 69.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme / AdoMetDC / SamDC


分子量: 16409.061 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM0655 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZC3, adenosylmethionine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8
詳細: 1.0M LiCl, 10.0% PEG-6000, 0.1M TRIS, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.979594
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月5日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979594 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→55.24 Å / Num. obs: 88939 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsRsym value
1.2-1.2393.51.90.5751.262370.575
1.23-1.2696.82.30.4971.262640.497
1.26-1.398.52.50.3911.862090.391
1.3-1.3499.72.60.3352.260820.335
1.34-1.3999.82.60.2492.859630.249
1.39-1.4399.62.60.1923.856390.192
1.43-1.4999.72.70.1542.955150.154
1.49-1.5599.72.70.1274.353260.127
1.55-1.6299.72.70.1115.750870.111
1.62-1.799.92.70.1016.348840.101
1.7-1.7999.92.70.0936.646200.093
1.79-1.999.92.70.0886.343790.088
1.9-2.031002.90.0876.941510.087
2.03-2.191003.40.0778.338200.077
2.19-2.41004.10.0679.735410.067
2.4-2.681005.20.0679.231830.067
2.68-3.11005.50.05511.328290.055
3.1-3.791005.50.04612.923760.046
3.79-5.371005.10.04213.418230.042
5.37-55.2499.94.80.04212.810110.042

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
SHELXL-97精密化
精密化解像度: 1.2→55 Å / Num. parameters: 19113 / Num. restraintsaints: 24162 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: 1. THE CRYSTAL WAS TWINNED ACCORDING TO THE TWIN LAW 1 0 0 -1 -1 0 0 0 -1. THE TWINNING FRACTION WAS REFINED IN SHELXL AND WAS 0.31 IN THE FINAL CYCLE. 2. THE FINAL REFINEMENT CYCLE WAS ...詳細: 1. THE CRYSTAL WAS TWINNED ACCORDING TO THE TWIN LAW 1 0 0 -1 -1 0 0 0 -1. THE TWINNING FRACTION WAS REFINED IN SHELXL AND WAS 0.31 IN THE FINAL CYCLE. 2. THE FINAL REFINEMENT CYCLE WAS AGAINST ALL DATA. THE FREE R VALUES ABOVE ARE FROM THE PREVIOUS CYCLE. 3. THE TWIN LAW WAS USED IN SELECTING THE REFLECTIONS FOR THE TEST SET.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15 4307 4.8 %RANDOM
all0.12 88936 --
obs--99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 22.152 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 11 / Occupancy sum hydrogen: 1716 / Occupancy sum non hydrogen: 2083
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1924 0 4 153 2081
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.0350
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist00
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.030
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.0810
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.080
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.0490
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.0050
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.0620
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.090

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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