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- PDB-1vpm: Crystal structure of Acyl-CoA hydrolase (NP_241664.1) from Bacill... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vpm
タイトルCrystal structure of Acyl-CoA hydrolase (NP_241664.1) from Bacillus halodurans at 1.66 A resolution
要素acyl-CoA hydrolase
キーワードHYDROLASE / NP_241664.1 / ACYL-COA HYDROLASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / acyl-CoA metabolic process / fatty acid catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain / Cytosolic acyl coenzyme A thioester hydrolase / Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain profile. / Thioesterase domain / Thioesterase superfamily / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHATE ION / Acyl-CoA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Acyl-CoA hydrolase (NP_241664.1) from Bacillus halodurans at 1.66 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2004年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: acyl-CoA hydrolase
B: acyl-CoA hydrolase
C: acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7736
ポリマ－57,1433
非ポリマー1,6303
水5,585310
1
A: acyl-CoA hydrolase
B: acyl-CoA hydrolase
C: acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子

A: acyl-CoA hydrolase
B: acyl-CoA hydrolase
C: acyl-CoA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,54712
ポリマ－114,2876
非ポリマー3,2606
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area17850 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area34850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.984, 106.507, 120.254
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-310-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41A
51B
61C
71A
81B
91C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROPROPROAA6 - 2018 - 32
21PROPROPROPROBB6 - 2018 - 32
31PROPROPROPROCC6 - 2018 - 32
42GLYGLYGLYGLYAA31 - 7143 - 83
52GLYGLYGLYGLYBB31 - 7143 - 83
62GLYGLYGLYGLYCC31 - 7143 - 83
73LYSLYSLEULEUAA48 - 7660 - 88
83LYSLYSLEULEUBB48 - 7660 - 88
93LYSLYSLEULEUCC48 - 7660 - 88

-
要素

#1: タンパク質 acyl-CoA hydrolase


分子量: 19047.801 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
株: C-125 / 遺伝子: BH0798 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9KEQ1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 293 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 0.15M Na formate, 20.00% PEG 3350, 0.033M Cl2E9, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.979764,1.019943,0.979648
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月9日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9797641
21.0199431
30.9796481
反射解像度: 1.66→28.75 Å / Num. obs: 62701 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 33.53 Å2 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.66→1.75 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 8969 / Rsym value: 0.553 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SCALA5.0)データスケーリング
SHELXSHARP/autoSHARPモデル構築
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.66→28.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 4.078 / SU ML: 0.066 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.086
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. DENSITIES FOR LOOPS 70-72 FOR CHAIN A, B AND C ARE AMBIGUOUS. 3. THE BIOLOGICAL UNIT IS LIKELY A HEXAMER WITH D3 SYMMETRY. WITHIN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. DENSITIES FOR LOOPS 70-72 FOR CHAIN A, B AND C ARE AMBIGUOUS. 3. THE BIOLOGICAL UNIT IS LIKELY A HEXAMER WITH D3 SYMMETRY. WITHIN THE HEXAMER, THERE ARE THREE DIMERS WITH A LARGE INTERACTION SURFACE. THESE DIMERS ARE FORMED FROM THE THREE MONOMERS IN THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT AND CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. THESE PAIRS ARE A:A' (8_565), B:C, AND B' (8_565):C' (8_565). THE COA BINDS AT THE INTERFACE BETWEEN THE DIMERS. FOR THE B:C DIMERS, ONLY ONE BINDING SITE IS OCCUPIED. A PHOSPHATE IS VISIBLE IN THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY COA BINDING SITE. THIS PHOSPHATE COULD BE FROM BUFFER OR PRODUCED BY HYDROLYSIS OF COA. THIS SECOND SITE IS PARTIALLY OCCLUDED BY THE PACKING OF HEXAMERS IN THE UNIT CELL. 4. THERE IS SOME EXTRA DENSITY NEAR CHAIN B/SER 10. IT WAS MODELED AS A CLOSE CONTACT WATER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19669 3188 5.1 %RANDOM
Rwork0.17012 ---
obs0.17146 59512 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.825 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3----2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→28.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3481 0 101 310 3892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223703
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9955061
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88737871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6135461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.08523.581148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87915603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9241529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024016
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02687
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.23394
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22358
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2090.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0840.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.63532493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6913933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.27453799
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7981447
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.504111262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21813
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.070.21
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A476medium positional0.210.5
2B476medium positional0.130.5
3C476medium positional0.20.5
1A602loose positional0.575
2B602loose positional0.415
3C602loose positional0.465
1A476medium thermal1.042
2B476medium thermal1.272
3C476medium thermal1.182
1A602loose thermal2.3110
2B602loose thermal2.9110
3C602loose thermal2.410
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.703 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 222 4.95 %
Rwork0.255 4262 -
obs--97.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9746-0.1205-0.05960.6830.07950.95760.0052-0.0626-0.02020.0425-0.00160.0310.0982-0.0527-0.0036-0.1079-0.01240.007-0.0627-0.0083-0.0415-2.757957.912539.8724
20.8354-0.51830.77962.1313-1.35176.9206-0.0015-0.01550.0649-0.21010.0012-0.12520.20810.12540.0003-0.11850.00820.00730.024-0.0388-0.028337.543759.156440.7104
30.9125-0.46960.40981.608-0.25791.32230.06580.10220.03580.0056-0.0348-0.04860.09330.1306-0.031-0.13660.0293-0.01650.0153-0.0088-0.040618.524470.734444.6522
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA2 - 15614 - 168
22BB3 - 15315 - 165
33CC0 - 15312 - 165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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