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- PDB-1vpc: C-TERMINAL DOMAIN (52-96) OF THE HIV-1 REGULATORY PROTEIN VPR, NM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vpc
タイトルC-TERMINAL DOMAIN (52-96) OF THE HIV-1 REGULATORY PROTEIN VPR, NMR, 1 STRUCTURE
要素VPR PROTEIN
キーワードREGULATORY PROTEIN / HELICAL DOMAIN / LEUCINE-ZIPPER
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / symbiont-mediated activation of host apoptosis / protein homooligomerization / virion component / viral penetration into host nucleus / host cell / monoatomic ion transmembrane transport / host extracellular space / symbiont entry into host cell / DNA-templated transcription ...symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / symbiont-mediated activation of host apoptosis / protein homooligomerization / virion component / viral penetration into host nucleus / host cell / monoatomic ion transmembrane transport / host extracellular space / symbiont entry into host cell / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
VpR/VpX protein, C-terminal domain / Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法溶液NMR / DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, ENERGY MINIMIZATION
データ登録者Schueler, W. / De Rocquigny, H. / Baudat, Y. / Sire, J. / Roques, B.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: NMR structure of the (52-96) C-terminal domain of the HIV-1 regulatory protein Vpr: molecular insights into its biological functions.
著者: Schuler, W. / Wecker, K. / de Rocquigny, H. / Baudat, Y. / Sire, J. / Roques, B.P.
履歴
登録1998年2月20日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VPR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2571
ポリマ－5,2571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 15LEAST RESTRAINT VIOLATIONS, LOWEST TOTAL ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド VPR PROTEIN / VPR HIV-1 (LAI)


分子量: 5257.138 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 52-96 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 参照: UniProt: Q73369

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131E.COSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 1H-NMR SPECTROSCOPY ON THE C-TERMINAL DOMAIN (52-96)VPR.

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試料調製

詳細内容: 70% H2O 30% TFE
試料状態イオン強度: LOW SALT CONDITIONS / pH: 3.4 / 圧: 1 ATMOSPHERE / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DiscoverBIOSYM精密化
BRUKER UXNMRUXNMR構造決定
BIOSYM/MSI FELIXFELIX構造決定
精密化手法: DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, ENERGY MINIMIZATION
ソフトェア番号: 1
詳細: SEVENTY STRUCTURES WERE GENERATED BY SIMULATED ANNEALING AND FIFTEEN SELECTED STRUCTURES FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS (5PS 1000K, 10PS 600K, 55PS 300K) FOLLOWED BY ENERGY ...詳細: SEVENTY STRUCTURES WERE GENERATED BY SIMULATED ANNEALING AND FIFTEEN SELECTED STRUCTURES FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS (5PS 1000K, 10PS 600K, 55PS 300K) FOLLOWED BY ENERGY MINIMIZATION. THE BEST STRUCTURE SELECTED WITH RESPECT TO RESTRAINT VIOLATIONS AND TOTAL ENERGY IS PRESENTED IN THIS ENTRY.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATIONS, LOWEST TOTAL ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 15 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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