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- PDB-1vk6: Crystal structure of NADH pyrophosphatase (1790429) from Escheric... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vk6
タイトルCrystal structure of NADH pyrophosphatase (1790429) from Escherichia coli k12 at 2.20 A resolution
要素NADH pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / 1790429 / NADH PYROPHOSPHATASE / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADP catabolic process / NAD+ diphosphatase / NAD+ diphosphatase activity / NADH pyrophosphatase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / NAD-cap decapping / NAD catabolic process / mRNA stabilization / NADH metabolic process ...: / NADP catabolic process / NAD+ diphosphatase / NAD+ diphosphatase activity / NADH pyrophosphatase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / NAD-cap decapping / NAD catabolic process / mRNA stabilization / NADH metabolic process / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / peroxisome / manganese ion binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase - #20 / : / NAD-capped RNA hydrolase NudC / Zinc ribbon, NADH pyrophosphatase / NADH pyrophosphatase zinc ribbon domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain ...Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase - #20 / : / NAD-capped RNA hydrolase NudC / Zinc ribbon, NADH pyrophosphatase / NADH pyrophosphatase zinc ribbon domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-capped RNA hydrolase NudC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of NADH pyrophosphatase (1790429) from Escherichia coli k12 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2004年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE CLONING ARTIFACT: THE CONSTRUCT WAS PCR AMPLIFIED WITH TAQ POLYMERASE. SEQUENCING OF THE ... SEQUENCE CLONING ARTIFACT: THE CONSTRUCT WAS PCR AMPLIFIED WITH TAQ POLYMERASE. SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT INDICATED THAT ARG IN POSITION 33 WAS MUTATED TO ALA. HOWEVER, THE LOCATION OF ALA33 WITHIN THE STRUCTURE SUGGESTS THAT A LARGE SIDE CHAIN AT THIS POSITION IS UNLIKELY WITHOUT SIGNIFICANT STRUCTURAL CHANGES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9825
ポリマ－31,5621
非ポリマー4204
水1,72996
1
A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子

A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,96310
ポリマ－63,1232
非ポリマー8408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/61
Buried area4900 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area24270 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.319, 127.319, 108.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-310-

HOH

21A-322-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NADH pyrophosphatase


分子量: 31561.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: NUDC, B3996 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32664, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.99 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 12% MPD, 0.08M HEPES, 0.02M HEPES_Na , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月21日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→63.66 Å / Num. obs: 26842 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 53.64 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3836 / Rsym value: 0.588 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0001精密化
SCALA4.2)データスケーリング
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→63.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 8.866 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE METAL SITE COORDINATED BY CYS98, CYS101, CYS116, CYS119 IS TENATIVELY ASSIGNED AS ZINC BASED ON SEQUENCE HOMOLOGY. IT IS CONSISTENT WITH ELECTRON DENSITY AND COORDINATION. OTHER METALS ...詳細: THE METAL SITE COORDINATED BY CYS98, CYS101, CYS116, CYS119 IS TENATIVELY ASSIGNED AS ZINC BASED ON SEQUENCE HOMOLOGY. IT IS CONSISTENT WITH ELECTRON DENSITY AND COORDINATION. OTHER METALS SUCH AS IRON ARE ALSO POSSIBLE. ELECTRON DENSITY AT THE C-TERMINUS IS POOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21955 1371 5.1 %RANDOM
Rwork0.18668 ---
obs0.18831 25436 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.881 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.85 Å20.92 Å20 Å2
2--1.85 Å20 Å2
3----2.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→63.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 25 96 2174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.9362925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8245256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.7123.524105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.85115351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1351516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2890
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.45231324
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.46652074
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.2518963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.92811851
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 113 5.85 %
Rwork0.25 1818 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.69060.71421.2990.68091.3345.5790.0391-0.24510.03520.204-0.14110.00640.40560.29780.1021-0.1934-0.1513-0.0191-0.0250.0859-0.166682.03541.6178.911
22.21560.70161.60642.11591.21027.2225-0.37260.05640.7209-0.024-0.10530.2295-1.63160.22410.4780.1509-0.2671-0.1763-0.02640.12350.058893.34168.942-1.053
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
110 - 12712 - 139
22128 - 256140 - 268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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