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- PDB-1vf1: cGSTA1-1 in complex with glutathione -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vf1
タイトルcGSTA1-1 in complex with glutathione
要素Glutathione S-transferase 3
キーワードTRANSFERASE / glutathione / detoxification
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic metabolic process / glutathione metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Lin, S.C. / Lo, Y.C. / Tam, M.F. / Liaw, Y.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structures of chicken glutathione S-transferase A1-1
著者: Lin, S.C. / Lo, Y.C. / Tam, M.F. / Liaw, Y.C.
履歴
登録2004年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6702
ポリマ－26,3631
非ポリマー3071
水5,423301
1
A: Glutathione S-transferase 3
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3404
ポリマ－52,7262
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-x+1/2,y,-z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.159, 85.609, 114.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3001-

HOH

21A-3002-

HOH

31A-3003-

HOH

41A-3004-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer by the symmetry operation:-X+1/2, Y, -Z

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase 3 / glutathione S-transferase A1-1 / GST-CL3 / GST class-alpha


分子量: 26362.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: GTA3 / プラスミド: pBAce / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P26697, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium cacodylate, magnesium acetate, PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月26日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→31.36 Å / Num. all: 27088 / Num. obs: 27088 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Limit h max: 31 / Limit h min: 0 / Limit k max: 48 / Limit k min: 0 / Limit l max: 64 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 539155.24 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.77→31.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 2544 9.9 %random
Rwork0.192 ---
all-26804 --
obs-25622 95.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 50.3179 Å2 / ksol: 0.341566 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 59.45 Å2 / Biso mean: 22.47 Å2 / Biso min: 10.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.99 Å20 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----4.12 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res high-1.77
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→31.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1831 0 20 301 2152
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.77-1.850.36734110.30.33326000.0183307294188.9
1.85-1.950.2753049.20.24627340.0143293303892.3
1.95-2.070.22533610.10.20428260.0113339316294.7
2.07-2.230.2192888.70.18728630.0113306315195.3
2.23-2.450.2072918.70.17729350.013340322696.6
2.45-2.810.2212958.80.18829990.0113351329498.3
2.81-3.540.23329.80.18430360.013387336899.4
3.54-31.360.19635710.20.17830850.0093516344297.9
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4gsh.paramgsh.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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