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万見
- PDB-1vbn: Escherichia coli tyrosyl-tRNA synthetase mutant complexed with Tyr-AMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vbn
タイトルEscherichia coli tyrosyl-tRNA synthetase mutant complexed with Tyr-AMS
要素Tyrosyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA aminoacylation / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / protein homodimerization activity / RNA binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. ...Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[N-(L-TYROSYL)SULFAMOYL]ADENOSINE / Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kobayashi, T. / Sakamoto, K. / Takimura, T. / Kamata, K. / Sekine, R. / Nishimura, S. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Structural basis of nonnatural amino acid recognition by an engineered aminoacyl-tRNA synthetase for genetic code expansion
著者: Kobayashi, T. / Sakamoto, K. / Takimura, T. / Sekine, R. / Vincent, K. / Kamata, K. / Nishimura, S. / Yokoyama, S.
履歴
登録2004年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年9月28日Group: Other
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-tRNA synthetase
B: Tyrosyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2364
ポリマ－71,2172
非ポリマー1,0192
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area27380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.627, 83.627, 183.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-tRNA synthetase / Tyrosine--tRNA ligase / TyrRS


分子量: 35608.320 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 5-322 / 変異: Y37V, Q195C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pGEX-6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00951, UniProt: P0AGJ9*PLUS, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-YSA / 5'-O-[N-(L-TYROSYL)SULFAMOYL]ADENOSINE / TYROSYLADENYLATE / 5′-O-(L-Tyr-アミノスルホニル)アデノシン


分子量: 509.493 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N7O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulphate, PEG 400, sodium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 21143 / Num. obs: 20149 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.324 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 934 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UDF

1udf
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.7→46.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1849062.93 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1982 9.9 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 20115 95.2 %-
all-21129 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.731 Å2 / ksol: 0.31538 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å27.25 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3----4.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5022 0 70 115 5207
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.172.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 290 9.1 %
Rwork0.321 2906 -
obs--92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TYRAMS.PARAMTYRAMS.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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