[日本語] English
万見
- PDB-1vbi: Crystal structure of type 2 malate/lactate dehydrogenase from the... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vbi
タイトルCrystal structure of type 2 malate/lactate dehydrogenase from thermus thermophilus HB8
要素Type 2 malate/lactate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / malate dehydrogenase / NAD(P) binding protein / thermus thermophilus HB8 / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 2-Layer Sandwich ...Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Malate/L-lactate dehydrogenase family protein / Dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mizutani, H. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of type 2 malate/lactate dehydrogenase from thermus thermophilus HB8
著者: Mizutani, H. / Kunishima, N.
履歴
登録2004年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Type 2 malate/lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1979
ポリマ－36,9971
非ポリマー1,2008
水6,161342
1
A: Type 2 malate/lactate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Type 2 malate/lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,39418
ポリマ－73,9952
非ポリマー2,40016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area11830 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area24470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.320, 78.320, 253.213
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The biological assembly is dimer generated by the operation:x-y+1,-y+2,-z.

-
要素

#1: タンパク質 Type 2 malate/lactate dehydrogenase


分子量: 36997.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q746L8, UniProt: Q53W84*PLUS, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.6
詳細: 1.58M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 1mM NAD, pH 4.6, microbatch, temperature 295.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97900, 0.97931, 1.0000
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.979311
311
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 43745 / Num. obs: 43745 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 11.53 / Num. unique all: 4275 / Rsym value: 0.124 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2925735.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2162 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.188 43745 --
obs0.188 43635 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4969 Å2 / ksol: 0.366908 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.35 Å21.04 Å20 Å2
2--1.35 Å20 Å2
3----2.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.05 Å-0.02 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2579 0 75 342 2996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 202 4.8 %
Rwork0.188 4027 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAD.PARAMNAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION5EGL.PARAMEGL.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る