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- PDB-1ux1: Bacillus subtilis cytidine deaminase with a Cys53His and an Arg56... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ux1
タイトルBacillus subtilis cytidine deaminase with a Cys53His and an Arg56Gln substitution
要素CYTIDINE DEAMINASE
キーワードHYDROLASE / CYTIDINE DEAMINASE / CDD / TETRAMER / ZINC BINDING / PYRIMIDINE METABOLISM / SALVAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytidine deaminase / : / cytidine deaminase activity / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine deaminase, homotetrameric / : / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like ...Cytidine deaminase, homotetrameric / : / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAHYDRODEOXYURIDINE / Cytidine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Johansson, E. / Neuhard, J. / Willemoes, M. / Larsen, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structural, Kinetic, and Mutational Studies of the Zinc Ion Environment in Tetrameric Cytidine Deaminase
著者: Johansson, E. / Neuhard, J. / Willemoes, M. / Larsen, S.
履歴
登録2004年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTIDINE DEAMINASE
B: CYTIDINE DEAMINASE
C: CYTIDINE DEAMINASE
D: CYTIDINE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,80413
ポリマ－59,5004
非ポリマー1,3059
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.484, 62.484, 221.604
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2002-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.260457, 0.954156, 0.147471), (0.95353, -0.278176, 0.11575), (0.151467, 0.11047, -0.98227)-7.0863, -18.56337, 178.45891
2given(-0.980847, 0.004784, -0.194722), (0.011362, -0.996591, -0.08172), (-0.194449, -0.082367, 0.977448)62.99423, 28.70962, 7.33272
3given(-0.286679, -0.957326, 0.036628), (-0.95697, 0.284359, -0.05786), (0.044975, -0.051639, -0.997653)36.29831, 34.82265, 183.99223

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要素

#1: タンパク質
CYTIDINE DEAMINASE / CYTIDINE AMINOHYDROLASE / CDA


分子量: 14874.952 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / プラスミド: PTRCC53H/R56QCDA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SO5201 / 参照: UniProt: P19079, cytidine deaminase
#2: 化合物
ChemComp-THU / TETRAHYDRODEOXYURIDINE


分子量: 230.218 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O5
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION ARG 56 GLN IN CHAINS A B C D ENGINEERED MUTATION CYS 53 HIS IN CHAINS A B C D ...ENGINEERED MUTATION ARG 56 GLN IN CHAINS A B C D ENGINEERED MUTATION CYS 53 HIS IN CHAINS A B C D THIS ENZYME SCAVENGES EXOGENOUS AND ENDOGENOUS CYTIDINE AND 2'-DEOXYCYTIDINE FOR UMP SYNTHESIS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.4 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: VAPOUR DIFFUSION AT RT: PROTEIN: 4.6 MG/ML, + 5 MM TETRAHYDRODEOXYURIDINE, PRECIPITANT: 30 % PEG400, 0.2M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1 M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.542
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年9月23日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→25 Å / Num. obs: 21401 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 2.36→2.41 Å / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 83.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JTK

1jtk


解像度: 2.36→24.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2004857.7 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1071 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 21345 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.6894 Å2 / ksol: 0.346096 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.96 Å20.34 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---1.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→24.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3940 0 76 98 4114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.36→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 163 4.9 %
Rwork0.241 3166 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4THU_PARTHU_TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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