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- PDB-1umg: Crystal structure of fructose-1,6-bisphosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umg
タイトルCrystal structure of fructose-1,6-bisphosphatase
要素385aa long conserved hypothetical protein
キーワードHYDROLASE / fructose-1 / 6-bisphosphatase / Hyperthermophilic archaea / alpha-beta-beta-alpha four layer sandwich / magnesium ion / phosphatase / octamer / three metal-assisted mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH regeneration / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / dephosphorylation / gluconeogenesis / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase, class V / Fructose-1,6-bisphosphatase, class V superfamily / Fructose-1,6-bisphosphatase
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM) / Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii str. 7 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nishimasu, H. / Fushinobu, S. / Shoun, H. / Wakagi, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The first crystal structure of the novel class of fructose-1,6-bisphosphatase present in thermophilic archaea.
著者: Nishimasu, H. / Fushinobu, S. / Shoun, H. / Wakagi, T.
履歴
登録2003年9月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32016年12月21日Group: Structure summary
改定 2.02023年12月27日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 385aa long conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6547
ポリマ－40,0981
非ポリマー5566
水4,720262
1
A: 385aa long conserved hypothetical protein
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,22956
ポリマ－320,7848
非ポリマー4,44448
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area64610 Å2
ΔGint-714 kcal/mol
Surface area75600 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.778, 111.778, 153.174
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
詳細The biological assembly is a octamer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: 1-x, 1-y, z and y, 1-x, z and 1-y, x, z and x, 1-y, -z and 1-y, 1-x, -z and 1-x, y, -z, and y, x, -z

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要素

#1: タンパク質 385aa long conserved hypothetical protein / fructose-1 / 6-bisphosphatase


分子量: 40098.062 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 3-364 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii str. 7 (古細菌)
生物種: Sulfolobus tokodaii / 株: strain 7 / 遺伝子: ST0318 / プラスミド: pET17b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q975V5, UniProt: F9VMT6*PLUS, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 糖 ChemComp-2FP / 1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM)


タイプ: saccharide / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.2
詳細: PEG 8000, magnesium chloride, sodium chloride, Tris-HCl, fructose-1,6-bisphosphate, pH 8.2, MICROBATCH, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 0.9712, 0.9792, 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月2日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97121
20.97921
30.97941
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 44654 / Num. obs: 44654 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.22 % / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / Num. unique all: 4409 / Rsym value: 0.141 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→19.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3466048.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 2212 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.184 44654 --
obs0.183 44654 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.1639 Å2 / ksol: 0.374486 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7 Å20 Å20 Å2
2--1.7 Å20 Å2
3----3.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2804 0 32 262 3098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.632.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 357 4.9 %
Rwork0.23 6991 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAMCIS_PEPTIDE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5FBPMPD.PARAMFBPMPD.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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