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- PDB-1ujl: Solution Structure of the HERG K+ channel S5-P extracellular linker -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ujl
タイトルSolution Structure of the HERG K+ channel S5-P extracellular linker
要素Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / two helices / amphiphatic helix
機能・相同性
機能・相同性情報


inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane ...inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / C3HC4-type RING finger domain binding / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of membrane repolarization / membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / inward rectifier potassium channel activity / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / delayed rectifier potassium channel activity / membrane depolarization during action potential / regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / cardiac muscle contraction / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / regulation of membrane potential / cellular response to xenobiotic stimulus / scaffold protein binding / transcription cis-regulatory region binding / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / 細胞膜 / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, distance geometry, torsion angle dynamics
データ登録者Torres, A.M. / Bansal, P.S. / Sunde, M. / Clarke, C.E. / Bursill, J.A. / Smith, D.J. / Bauskin, A. / Breit, S.N. / Campbell, T.J. / Alewood, P.F. ...Torres, A.M. / Bansal, P.S. / Sunde, M. / Clarke, C.E. / Bursill, J.A. / Smith, D.J. / Bauskin, A. / Breit, S.N. / Campbell, T.J. / Alewood, P.F. / Kuchel, P.W. / Vandenberg, J.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the HERG K+ channel S5P extracellular linker: role of an amphipathic alpha-helix in C-type inactivation.
著者: Torres, A.M. / Bansal, P.S. / Sunde, M. / Clarke, C.E. / Bursill, J.A. / Smith, D.J. / Bauskin, A. / Breit, S.N. / Campbell, T.J. / Alewood, P.F. / Kuchel, P.W. / Vandenberg, J.I.
履歴
登録2003年8月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,5891
ポリマ－4,5891
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 1600structures with the lowest energy
代表モデルモデル #8used in the publication

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2 / HERG K+ channel S5-P extracellular linker / Ether-a-go-go related gene potassium channel 1 / H-ERG ...HERG K+ channel S5-P extracellular linker / Ether-a-go-go related gene potassium channel 1 / H-ERG / Erg1 / Ether-a-go-go related protein 1 / Eag related protein 1 / eag homolog


分子量: 4589.134 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-42 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: Q12809

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structures were determined using standard 2D homonuclear techniques

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試料調製

詳細内容: 1.4mM S5-P peptide / 溶媒系: 100mM SDS, 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 3.3 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Bruker解析
XEASY1.3.13Bartels, C., Xia, T., Billeter, M., Guntert, P., Wuthrich, K.データ解析
DYANA1.5Guntert, P., Mumenthaler, C., Wuthrich, K.構造決定
CNS1.1Brunger, A. T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T., Warren, G.L.精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, distance geometry, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 430 restraints, 416 are NOE-derived distance constraints, 14 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: used in the publication
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1600 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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