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万見
- PDB-1uit: Solution structure of RSGI RUH-006, The third PDZ domain OF hDlg5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uit
タイトルSolution structure of RSGI RUH-006, The third PDZ domain OF hDlg5 (KIAA0583) protein [Homo sapiens]
要素HUMAN DISCS LARGE 5 PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / PDZ domain / hDlg5 / MAGUK family / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


zonula adherens assembly / postsynapse organization / positive regulation of hippo signaling / polarized epithelial cell differentiation / neuroepithelial cell differentiation / maintenance of cell polarity / protein localization to adherens junction / glial cell differentiation / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / metanephric collecting duct development ...zonula adherens assembly / postsynapse organization / positive regulation of hippo signaling / polarized epithelial cell differentiation / neuroepithelial cell differentiation / maintenance of cell polarity / protein localization to adherens junction / glial cell differentiation / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / metanephric collecting duct development / positive regulation of smoothened signaling pathway / apical protein localization / positive regulation of synapse assembly / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / positive regulation of dendritic spine development / midbrain development / RHOU GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of hippo signaling / cytoskeletal protein binding / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of cell migration / adherens junction / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / cell junction / signaling receptor complex adaptor activity / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / postsynaptic density / intracellular signal transduction / ciliary basal body / negative regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Disks large homolog 5, N-terminal / Disks large homologue 5, SH3 domain / : / Takusan / Unstructured region between two PDZ domains on Dlg5 / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit ...Disks large homolog 5, N-terminal / Disks large homologue 5, SH3 domain / : / Takusan / Unstructured region between two PDZ domains on Dlg5 / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / Death-like domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Abe, T. / Hirota, H. / Kobayashi, N. / Hayashi, F. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of RSGI RUH-006, The third PDZ domain OF hDlg5 (KIAA0583) protein [Homo sapiens]
著者: Abe, T. / Hirota, H. / Kobayashi, N. / Hayashi, F. / Yokoyama, S.
履歴
登録2003年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN DISCS LARGE 5 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5001
ポリマ－12,5001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1the structure with the lowest energy and score of target function was selected.

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要素

#1: タンパク質 HUMAN DISCS LARGE 5 PROTEIN / hDlg5/KIAA0583 protein / Discs / large homolog 5


分子量: 12499.833 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis system / 遺伝子: Kazusa cDNA hj00729 / プラスミド: P021030-24 / 参照: UniProt: Q8TDM6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 1.3mM RSGI RUH-006 U-15N, 13C; 20mM d-Tris-HCl buffer; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20020425Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. A.データ解析
KUJIRA0.816Kobayashi, N.データ解析
CYANA1.0.7Guentert, P.精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: the structure with the lowest energy and score of target function was selected.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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