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- PDB-1uhm: Solution structure of the globular domain of linker histone homol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uhm
タイトルSolution structure of the globular domain of linker histone homolog Hho1p from S. cerevisiae
要素Histone H1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / winged helix-turn-helix / linker histone / S. cerevisiae / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


sporulation / negative regulation of DNA recombination / regulation of double-strand break repair / chromosome condensation / supercoiled DNA binding / nucleosomal DNA binding / phosphate ion binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin ...sporulation / negative regulation of DNA recombination / regulation of double-strand break repair / chromosome condensation / supercoiled DNA binding / nucleosomal DNA binding / phosphate ion binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / nucleic acid binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Ono, K. / Kusano, O. / Shimotakahara, S. / Shimizu, M. / Yamazaki, T. / Shindo, H. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2003
タイトル: The linker histone homolog Hho1p from Saccharomyces cerevisiae represents a winged helix-turn-helix fold as determined by NMR spectroscopy.
著者: Ono, K. / Kusano, O. / Shimotakahara, S. / Shimizu, M. / Yamazaki, T. / Shindo, H.
履歴
登録2003年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5171
ポリマ－8,5171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Histone H1 / Histone Hho1p


分子量: 8516.781 Da / 分子数: 1 / 断片: globular domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HHO1 / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53551

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

詳細内容: 1mM HD1 U-15N,13C; 10mM phosphate buffer / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 開発者: Brunger, A.T. / 分類: 精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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