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- PDB-1ufh: Structure of putative acetyltransferase, YYCN protein of Bacillus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ufh
タイトルStructure of putative acetyltransferase, YYCN protein of Bacillus subtilis
要素YYCN protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / alpha and beta / fold / acetyltransferase / bacillus subtilis / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized N-acetyltransferase YycN
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Taneja, B. / Maar, S. / Shuvalova, L. / Collart, F.R. / Anderson, W. / Mondragon, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Structure of the bacillus subtilis YYCN protein: a putative N-acetyltransferase
著者: Taneja, B. / Maar, S. / Shuvalova, L. / Collart, F.R. / Anderson, W. / Mondragon, A.
履歴
登録2003年5月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YYCN protein
B: YYCN protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8692
ポリマ－41,8692
非ポリマー00
水1,45981
1
A: YYCN protein
B: YYCN protein

A: YYCN protein
B: YYCN protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7394
ポリマ－83,7394
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
2
A: YYCN protein

B: YYCN protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8692
ポリマ－41,8692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556-x+1/2,y+1/2,-z+11
Buried area3850 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16790 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.260, 88.580, 55.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-159-

HOH

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要素

#1: タンパク質 YYCN protein


分子量: 20934.717 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
生物種: Bacillus subtilis / 株: subsp. subtilis str. 168 / 遺伝子: YYCN / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32293
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 900mM Ammonium phosphate, 190mM Sodium chloride, 100mM Imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein1drop
2900 mMammonium phosphate1reservoir
3190 mM1reservoirNaCl
4100 mMimidazole1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.9792, 0.9565
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月20日
放射モノクロメーター: Silicon mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.95651
反射解像度: 2.2→26.08 Å / Num. all: 21340 / Num. obs: 21316 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 18.8 / Rsym value: 0.238 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 21192 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→26.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 7.703 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25894 1096 5.1 %RANDOM
Rwork0.23252 ---
all0.258 20220 --
obs0.2339 20220 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.173 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20.1 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→26.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2543 0 0 81 2624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212615
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2551.9393542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.2033307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.77115476
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2480.31105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.5186
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.395
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.520
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6721.51541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29722479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99831074
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2574.51063
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.318 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 151 -
Rwork0.274 2934 -
obs-2934 99.8 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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