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- PDB-1ua2: Crystal Structure of Human CDK7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ua2
タイトルCrystal Structure of Human CDK7
要素Cell division protein kinase 7
キーワードCELL CYCLE / TRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA transcription by RNA polymerase II / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIK complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex ...snRNA transcription by RNA polymerase II / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIK complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / [RNA-polymerase]-subunit kinase / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / ATP-dependent activity, acting on DNA / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / RNA Polymerase II Transcription Elongation / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / NoRC negatively regulates rRNA expression / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / fibrillar center / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Cyclin D associated events in G1 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription by RNA polymerase II / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase 7 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Cyclin-dependent kinase 7 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cyclin-dependent kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Lolli, G. / Lowe, E.D. / Brown, N.R. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The Crystal Structure of Human CDK7 and Its Protein Recognition Properties
著者: Lolli, G. / Lowe, E.D. / Brown, N.R. / Johnson, L.N.
履歴
登録2004年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 7
B: Cell division protein kinase 7
C: Cell division protein kinase 7
D: Cell division protein kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,7108
ポリマ－156,6814
非ポリマー2,0294
水86548
1
A: Cell division protein kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6782
ポリマ－39,1701
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell division protein kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6782
ポリマ－39,1701
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cell division protein kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6782
ポリマ－39,1701
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Cell division protein kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6782
ポリマ－39,1701
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.501, 191.635, 75.794
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.40, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 13 - 311 / Label seq-ID: 13 - 311

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細The biological unit is a monomer . The presence of four copies in the assymetric unit has no biological signifigance

-
要素

#1: タンパク質
Cell division protein kinase 7 / E.C.2.7.1.37 / CDK-activating kinase / CAK / TFIIH basal transcription factor complex kinase subunit / 39 kDa ...CDK-activating kinase / CAK / TFIIH basal transcription factor complex kinase subunit / 39 kDa protein kinase / P39 Mo15 / STK1 / CAK1 / serine/threonine kinase stk1 / serine/threonine protein kinase 1


分子量: 39170.324 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Sf21 cells in culture / 遺伝子: CDK7 / プラスミド: pVL1392 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P50613, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: Na Citrate, Na Acetate, PEG 4000, glycerol, NDSB201, ATP, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 4.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.9756
シンクロトロンESRF ID1320.9789
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2003年11月22日
MARRESEARCH2CCD2003年12月6日Microfocus beamline ID13 at ESRF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97561
20.97891
反射解像度: 2.96→49.45 Å / Num. all: 38122 / Num. obs: 35416 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 73.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.02→3.18 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3851 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 70.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Human CDK2

解像度: 3.02→49.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 42.022 / SU ML: 0.364 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.473 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2879 1757 5 %RANDOM
Rwork0.21274 ---
all0.21659 33271 --
obs0.21659 33271 95.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.013 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.22 Å20 Å2-0.05 Å2
2---2.56 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→49.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9164 0 124 48 9336
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0229524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9231.97712964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.77351140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.6224420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.144151600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7481552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.21444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2840.25515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3350.26416
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3120.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.350.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6981.55847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27729260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46334130
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4534.53704
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2291 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.695
2Bloose positional0.725
3Cloose positional0.715
4Dloose positional0.715
1Aloose thermal5.3710
2Bloose thermal2.510
3Cloose thermal3.9510
4Dloose thermal5.1410
LS精密化 シェル解像度: 3.02→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 78 -
Rwork0.312 1744 -
obs--83.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8479-0.4832-0.28161.2664-0.06240.80220.02070.0805-0.02170.0543-0.0597-0.1532-0.0642-0.04130.0391-0.0841-0.0081-0.0077-0.01630.001-0.002129.43150.517921.9775
20.9058-0.69420.21111.1296-0.59451.63610.15420.0679-0.1615-0.2119-0.07060.14770.0837-0.0323-0.0835-0.0050.0251-0.0197-0.0283-0.0415-0.005151.921279.135132.6391
30.5010.34480.20741.2238-0.02521.7291-0.0990.00820.0576-0.03260.08860.148-0.2519-0.16030.0104-0.0163-0.00340.01260.01080.0036-0.018133.2214128.74910.5457
40.9621-0.9733-0.51281.96460.18762.44760.18520.09580.1207-0.2707-0.0564-0.0369-0.00910.0224-0.1288-0.03010.04250.0172-0.02610.02280.019310.888847.318537.4155
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 31113 - 311
2X-RAY DIFFRACTION2BB13 - 31113 - 311
3X-RAY DIFFRACTION3CC13 - 31113 - 311
4X-RAY DIFFRACTION4DD13 - 31113 - 311

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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