[日本語] English
万見
- PDB-1u7q: THE SOLUTION STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN OF KDPB -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u7q
タイトルTHE SOLUTION STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN OF KDPB
要素Potassium-transporting ATPase B chain
キーワードHYDROLASE / ALPHA-BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type K+ transporter / P-type potassium transmembrane transporter activity / potassium:proton antiporter complex / potassium ion-transporting ATPase complex / monoatomic cation transmembrane transport / potassium ion transmembrane transport / potassium ion transport / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, B chain, subfamily IA / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase ...P-type ATPase, B chain, subfamily IA / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium-transporting ATPase ATP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Haupt, M. / Bramkamp, M. / Coles, M. / Altendorf, K. / Kessler, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Inter-domain motions of the N-domain of the KdpFABC complex, a P-type ATPase, are not driven by ATP-induced conformational changes.
著者: Haupt, M. / Bramkamp, M. / Coles, M. / Altendorf, K. / Kessler, H.
履歴
登録2004年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Potassium-transporting ATPase B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1681
ポリマ－17,1681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Potassium-transporting ATPase B chain / Potassium-translocating ATPase B chain / ATP phosphohydrolase [potassium-transporting] B chain / ...Potassium-translocating ATPase B chain / ATP phosphohydrolase [potassium-transporting] B chain / Potassium binding and translocating subunit B / KDPB N-domain / KdpBN / Kdp B chain N-domain


分子量: 17168.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: kdpB / プラスミド: PET16B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03960, EC: 3.6.3.12

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
121CNH- NOESY
NMR実験の詳細Text: FEWEST VIOLATIONS

-
試料調製

詳細内容: 1.4MM U-15N,13C KDPBN, 50MM PHOSPHATE BUFFER, 100MM NACL, 0.05% SODIUM AZIDE; 1.2MM U-15N KDPBN, 50MM PHOSPHATE BUFFER, 100MM NACL, 0.05% SODIUM AZIDE
試料状態イオン強度: 100mM NACL / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX9001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker DMXBrukerDMX6003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORNIH-2.9.3BRUNGER精密化
XwinNMR3.5構造決定
X-PLORNIH-2.9.3構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: BASED ON A TOTAL OF 2232 NOE-BASED DISTANCE RESTRAINTS, 256 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, 67 J-RESTRAINTS AND 66 HYDROGEN BOND RESTRAINTS
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る