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- PDB-1u1z: The Structure of (3R)-hydroxyacyl-ACP dehydratase (FabZ) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u1z
タイトルThe Structure of (3R)-hydroxyacyl-ACP dehydratase (FabZ)
要素(3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
キーワードLYASE / dehydratase / fatty acid biosynthesis / hot dog fold
機能・相同性
機能・相同性情報


3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / lipid A biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-hydroxyacyl-(acyl-carrier-protein) dehydratase FabZ / Beta-hydroxydecanoyl thiol ester dehydrase, FabA/FabZ / FabA-like domain / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase FabZ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kimber, M.S. / Martin, F. / Lu, Y. / Houston, S. / Vedadi, M. / Dharamsi, A. / Fiebig, K.M. / Schmid, M. / Rock, C.O.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The Structure of (3R)-hydroxyacyl-acyl carrier protein dehydratase (FabZ) from Pseudomonas aeruginosa
著者: Kimber, M.S. / Martin, F. / Lu, Y. / Houston, S. / Vedadi, M. / Dharamsi, A. / Fiebig, K.M. / Schmid, M. / Rock, C.O.
履歴
登録2004年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
B: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
C: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
D: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
E: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
F: (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,56611
ポリマ－116,0866
非ポリマー4805
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16170 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area33600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.031, 100.897, 177.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The six chains in the asymmetric unit comprise the biological hexamer

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要素

#1: タンパク質
(3R)-hydroxymyristoyl-[acyl carrier protein] dehydratase / (3R)-hydroxymyristoyl ACP dehydrase


分子量: 19347.641 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: fabZ / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-gold
参照: UniProt: Q9HXY7, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.133 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.1 % / 解説: Friedel pairs were used to solve this structure.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ammonium Sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 0.97943 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月1日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→29.6 Å / Num. all: 110855 / Num. obs: 108745 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Limit h max: 37 / Limit h min: 0 / Limit k max: 40 / Limit k min: 0 / Limit l max: 70 / Limit l min: -70 / Observed criterion F max: 297699.11 / Observed criterion F min: 0.71 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 10210 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNX2000.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNX2000.1位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→20.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 5873 10.2 %random
Rwork0.232 ---
all0.234 111343 --
obs0.234 57672 99 %-
原子変位パラメータBiso max: 104.47 Å2 / Biso mean: 37.08 Å2 / Biso min: 2.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.69 Å20 Å20 Å2
2---9.49 Å20 Å2
3---23.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.47 Å
Luzzati d res high-2.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7033 0 25 227 7285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.87
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Num. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Num. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.5-2.6196010.28336139661346996.4
2.61-2.7513539.712284139371363797.8
2.75-2.92140510.112333139251373898.7
2.92-3.15144210.412368139101381099.3
3.15-3.4613971012501139311389899.8
3.46-3.9613799.912507139061388699.9
3.96-4.9813901012516139281390699.8
4.98-20.35145010.412441139241389199.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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