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- PDB-1ttc: THE X-RAY CRYSTAL STRUCTURE REFINEMENTS OF NORMAL HUMAN TRANSTHYR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ttc
タイトルTHE X-RAY CRYSTAL STRUCTURE REFINEMENTS OF NORMAL HUMAN TRANSTHYRETIN AND THE AMYLOIDOGENIC VAL30MET VARIANT TO 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT(THYROXINE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Braden, B.C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: The x-ray crystal structure refinements of normal human transthyretin and the amyloidogenic Val-30-->Met variant to 1.7-A resolution.
著者: Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Braden, B.C. / Liepnieks, J. / Benson, M.D. / Holmgren, G. / Sandgren, O. / Steen, L.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1992
タイトル: Alteration in Molecular Structure which Results in Disease: The met-30 Variant of Human Plasma Transthyretin
著者: Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Liepnieks, J. / Benson, M.D. / Holmgren, G. / Sandgren, O. / Steen, L.
履歴
登録1992年11月2日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年10月5日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月14日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6192
ポリマ－27,6192
非ポリマー00
水5,747319
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2384
ポリマ－55,2384
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area21350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.010, 86.290, 65.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: GLU B 7 - SER B 8 149.677 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO B 102
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98909, 0.14667, 0.01379), (0.14696, 0.98887, 0.02306), (-0.01026, 0.02484, -0.99964)
ベクター: 36.39515, -3.40894, 98.11504)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*.

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13809.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.3 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
240 %ammonium sulfate1reservoir
3200 mMcitrate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 25770 / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.7→5.8 Å / Rfactor obs: 0.179 / σ(F): 2
詳細: OCCUPANCIES OF DISORDERED SIDE CHAINS AND ATOMS WITH LESS THAN UNIT OCCUPANCIES WERE SELECTED ON THE BASIS OF DIFFERENCE FOURIER MAPS. ATOMS WITH OCCUPANCIES OF 0.00 HAVE NO OBSERVABLE ...詳細: OCCUPANCIES OF DISORDERED SIDE CHAINS AND ATOMS WITH LESS THAN UNIT OCCUPANCIES WERE SELECTED ON THE BASIS OF DIFFERENCE FOURIER MAPS. ATOMS WITH OCCUPANCIES OF 0.00 HAVE NO OBSERVABLE ELECTRON DENSITY. OCCUPANCIES OF SOLVENT MOLECULES WERE REFINED WITH PROLSQ. A NUMBER OF WATER MOLECULE SITES WHICH ARE ONLY PARTIALLY OCCUPIED WERE INCLUDED IN THIS STRUCTURE. BECAUSE OF THIS, SHORT CONTACT DISTANCES ARE FOUND BETWEEN SOME OF THESE WATER MOLECULES.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→5.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1946 0 0 319 2265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'PROTIN and PROLSQ' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 19860
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.038
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.013
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.166
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it10.745
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it10.665
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.51.34
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.51.186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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