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- PDB-1tj2: Crystal structure of E. coli PutA proline dehydrogenase domain (r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tj2
タイトルCrystal structure of E. coli PutA proline dehydrogenase domain (residues 86-669) complexed with acetate
要素Bifunctional putA protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / beta/alpha barrel / flavoenzyme / FAD / proline catabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / : / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / : / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / : / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II ...Single helix bin / : / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Zhang, M. / White, T.A. / Schuermann, J.P. / Baban, B.A. / Becker, D.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structures of the Escherichia coli PutA proline dehydrogenase domain in complex with competitive inhibitors
著者: Zhang, M. / White, T.A. / Schuermann, J.P. / Baban, B.A. / Becker, D.F. / Tanner, J.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Detection of L-lactate in polyethylene glycol solutions confirms the identity of the active-site ligand in a proline dehydrogenase structure
著者: Zhang, M. / Tanner, J.J.
履歴
登録2004年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional putA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5103
ポリマ－64,6661
非ポリマー8452
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Bifunctional putA protein
ヘテロ分子

A: Bifunctional putA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,0216
ポリマ－129,3322
非ポリマー1,6894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area6260 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area37550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.855, 141.093, 145.428
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional putA protein


分子量: 64665.871 Da / 分子数: 1
断片: E. coli PutA proline dehydrogenase domain (residues 86-669)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PUTA, POAA, B1014 / プラスミド: pET-23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P09546, EC: 1.5.99.8
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 13-15 % PEG 3350, 60-190 mM citrate buffer, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日 / 詳細: APS 19ID
放射モノクロメーター: APS 19ID / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→99 Å / Num. all: 46790 / Num. obs: 45470 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 4232 / Rsym value: 0.405 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1k87

1k87
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.05→22.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 3.693 / SU ML: 0.101 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25015 2223 4.9 %RANDOM
Rwork0.20837 ---
all0.21 46790 --
obs0.21034 45470 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.081 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å20 Å2
2--3.31 Å20 Å2
3----3.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→22.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3477 0 57 193 3727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3821.9934889
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82937641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6495447
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2811
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2370.23906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.22073
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7231.52234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32723558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1531368
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4664.51331
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 133 -
Rwork0.253 2458 -
obs-2458 91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.827 Å / Origin y: 45.312 Å / Origin z: 52.439 Å
111213212223313233
T0.0599 Å20.0018 Å20.0184 Å2-0.0155 Å2-0.0388 Å2--0.1061 Å2
L0.8361 °20.0352 °2-0.636 °2-0.0872 °20.0689 °2--2.7869 °2
S0.1214 Å °0.0449 Å °-0.0124 Å °-0.0246 Å °0.0927 Å °0.0142 Å °-0.1863 Å °0.1411 Å °-0.2141 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA88 - 1473 - 62
2X-RAY DIFFRACTION1AA244 - 610159 - 525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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